TRADUZIONE O SINTESI PROTEICA

PROTEASOMA-UBIQUITINA

PROTEASOMA è un complesso multiproteico responsabile del processo di DEGRADAZIONE INTRACELLULARE DELLE PROTEINE

Affinché possa riconoscere una proteina è necessario che questa vada incontro a UBIQUITINIZZAZIONE

LEGAME DI PIU' MONOMERI DI UBIQUITINA ALLA PROTEINA DA DEGRADARE

Vengono utilizzati dei SEGNALI, RECETTORI E ALTRI FATTORI (ES. CHAPERONI) E SEGNALI SPECIFICI PRESENTI SULLE NEO-PROTEINE che ne determinano la destinazone

PROTEINE DESTINATE AL CITOSOL

Rilasciate dai ribosomi citoplasmatici grazie alla presenza di sequenze aminoacidiche specifiche

PROTEINE DESTINATE ALLA MEMRANA CELLULARE, ALL' INTERNO DEI LISOSOMI O ESCRETE DALLA CELLULA

Hanno i primi 15-30 amminoacidi (molti apolari) noti come PEPTIDE SEGNALE

INSIEME DELLE REGOLE ATTRAVERSO LE QUALI VIENE TRADOTTA L'INFORMAZIONE CODIFICATA ALL'INTERNO DEI GENI

SEQUENZA NUCLEOTIDICA PRESENTE NEL mRNA PUO' ESSERE SUDDIVISA IN UNA SERIE DI TRIPLETTE DI BASI AZOTATE, I CODONI

CIASCUNA DELLE QUALI CODIFICA PER UNO SPECIFICO AMMINOACIDO

64 TRIPLETTE DIVERSE

61 CODIFICANTI PER UN AMMINOACIDO

3 NON CODIFICANTI

CODONI DI STOP

UAA

UGA

UAG

2 CARATTERISTICHE FONDAMENTALI

DEGENARATO

Gli amminoacidi sono 20, quindi, PIU' TRIPLETTE DIFFERENTI CODIFICANO PER LO STESSO AMMINOACIDO

OGNI TRIPLETTA CODIFICA AL PIU' UN AMMINOACIDO

UNIVERSALE

Valido in tutte le forme di vita conosciute, ad eccezione del DNA MITOCONDRIALE

PROTEOLISI

ROTTURA DEL POLPEPTIDE CHE PERMETTE LA FORMAZIONE DI FRAMMENTI ATTIVI

GLICOSILAZIONE

AGGIUNTA DI ZUCCHERI IMPORTANTI PER IL RICONOSCIMENTO DELLA PROTEINA

GLICOPROTEINA

FOSOFORILAZIONE

AGGIUNTA DI GRUPPI FOSFATO CHE MODELLA LA FORMA E LE PROPRIETA' ELETTRICHE DELLA PROTEINA ATTIVANDOLA O INATTIVANDOLA

La TRADUZIONE è il processo attraverso il quale il messaggio codificato nell' mRNA viene convertito in PROTEINA

COMPONENTI DELL'APPARATO TRADUZIONALE

mRNA

ESTREMITA' 5' presenta un TRATTO LEADER con una GUANOSINA MODIFICATA (CAP 5') e seguito da un CODONE DI INIZIO AUG

ESTREMITA' 3' presenta un TRATTO TRAILER seguito da uno dei CODONI DI STOP UAA-UGA-UAG

RIBOSOMI

COMPLESSI ENZIMATICI RIBONUCLEOPROTEICI, costituiti da 2 SUBUNITA' (MAGGIORE = 60S - MINORE = 40S), che si uniscono solo quando si legano all'mRNA

Più ribosomi si possono legare su uno stesso filamento di mRNA

POLIRIBOSOMA

3 SITI DI LEGAME

UNO PER L' mRNA

SITO P (PEPTIDICO)

SITO A (AMINOACILICO)

tRNA

tRNA

RNA che trasporta uno specifico amminoacido legato all'estremità 3'

Nella regione inferiore si può riconoscere una tripletta (ANTICODONE), il quale si legherà allo specifico codone complementare sull'mRNA

AMMINOACIL-tRNA SINTETASI

Enzima che catalizza il caricamento di un amminoacido sul relativo tRNA

AMMINOACIL-tRNA

FATTORE DI INIZIO, DI ALLUNGAMENTO E DI TERMINAZIONE

INIZIO

mRNA si lega alla SUBUNITA' MINORE del ribosoma

tRNA che trasporta una METIONINA MODIFICATA (UAG), RICONOSCE E LEGA IL CODONE DI INIZIO (AUG) PRESENTE SULL' mRNA

Formazione del COMPLESSO D'INIZIO

Si LEGA la SUBUNITA' MAGGIORE, facendo in modo che il tRNA vada ad occupare il SITO P

ALLUNGAMENTO

In presenza di uno specifico FATTORE DI ALLUNGAMENTO, un NUOVO tRNA, CARICO DELL' AMMINOACIDO CORRISPONDENTE AL SECONDO CODONE DELL' mRNA, SI POSIZIONA NEL SITO A DELLA SUBUNITA' MAGGIORE

All'interno del SITO A è presente un'attività enzimatica, il PEPTIDIL-TRANSFERASI, la quale catalizza il DISTACCO DELLA METIONINA DAL tRNA PRESENTE NEL SITO P

FORMAZIONE LEGAME PEPTIDICO TRA LA METIONINA E IL SECONDO AMMINOACIDO (-COOH E -NH2)

Finita la reazione, lo scorrimento reciproco del complesso mRNA-RIBOSOMA fa sì che il tRNA NEL SITO P SI SPOSTI NEL SITO E (SITO DI USCITA) e che il tRNA NEL SITO A SI SPOSTI NEL SITO P, liberando il SITO A

Il processo continuerà finché nel il SITO A ENTRA UNO DEI TRE CODONI DI STOP (UAA-UGA-UAG)

TERMINAZIONE

FATTORE DI RILASCIO si lega al complesso quando nel SITO A ENTRA UNO DEI CODONI DI STOP UAA-UGA-UAG

PRODOTTO POLIPEPTIDICO VIENE RILASCIATO E I COMPONENTI DEL COMPLESSO SI DISASSEMBLANO