AMINOACIDOS Y PROTEINAS

estructura

union peptidica de AA

por enlace amida

est. primaria

organizacion

numero

identidad

est. secundaria

alfa hèlice

beta plegamiento

est. terciaria

motivos (globulo fundido)

alfa-h. + alfa-h.

b-plegamiento + b-plegamiento

alfa-h + b-plegamiento

est. cuaternaria

edificio proteico de orden superior

funciones

de reserva

estructural

enzimatica

homeostatica

transporte

movimiento

hormonal

inmunologica

importancia biologica

ovoalbumina del huevo y caseinas de la leche

constituyen muchas membranas de los seres vivos

catalizan reacciones metabolicas que se producen en los organismos

mantienen el equilibrio osmotico del medio

la hemoglobina, la seroalbumina y permeasas

la acina y la mioctina

regulan procesos vitales (insulina)

intervienen como defensa frente a agentes patogenos

clasificacion

simples

albuminas

globulinas

histonas

protaminas

glutelinas y aliadinas

escleroproteinas

conjugadas

nucleoproteinas

cromoproteinas

glicoproteinas

fosfoproteinas

lipoproteinas

metaloproteinas

propiedades

solubilidad

prot solubles

dispersiones coloidales

especifidad de funcion: cada proteina tiene un funcion en concreto diferente.

desnaturalizacion y renaturalizacion

la primera:

cambios en el PH

temperatura

calor

detergentes, etc

la segunda puede existir excepto cuando el agente causante de la desnaturalizacion es el calor

est. quimica

clasificacion

segùn sus carcterìsticas quìmicas

grupo 1

AA apolares

grupo2

AA polares no ionizables

grupo 3

AA polares acidos

grupo 4

AA polares basicos

propiedades

acido-base (caracter anfotero)

a PH=7

AA neutros

a PH bajo

AA (+)

a PH alto

AA (-)

punto isoelectrico

es al PH en el cual cada aminoacido se encuentra neutro

solubilidad

La solubilidad de los aminoácidos se mide calculando la variación de Energía Libre en contacto con agua a pH = 7

poseen centros asimetricos

C quiral

dextrogiros (D)

levogiros (L)