Propiedades biologicas de la proteinas

Proteinas de transporte

hemoglobina-lipoproteinas trasportadoras de la membrana

Enzimas

reacciones bioq

Proteinas reguladoras

Hormonas y proteinas estructurales

Proteinas de defensa

inmunoglobulinas

Proteinas contactiles o motiles

tubilinas

Proteinas anticongelantes

Proteinas de reserva

Estructura de las Proteinas

consideraciones

la estructura tridimensional de una proteina viene determinada por la secuencia de Aa.la funcion de una proteina depende de su estructura tridimensional

la estabilizacion de una proteina esta dada por interacciones no covalentes

estructura pimaria

cada proteína se caracteriza por tener una secuencia perfectamente definida y única de aminoácidos. O sea que se trata del orden y secuencia que tiene una proteína.

estructura secundaria

es la ordenación regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección.

a) Alfa hélice: la cadena polipeptídica gira sobre un eje para dar una estructura helicoidal.

b) Forma beta: estructura laminar y plegada.

Esta estructura secundaria se mantiene por las uniones de hidrógeno.

estructura terciaria

estructura cuaternaria

es el arreglo tridimensional de las proteínas. Es la forma cómo la cadena polipeptídica se curva o se pliega sobre sí misma para formar la estructura plegada y compacta de proteínas globulares. La estabilidad depende de uniones puente hidrógeno, enlaces disulfuro e interacciones hidrofóbicas.

clasificacion segun la conformacion

FIBROSAS

GLOBULARES

es el agrupamiento o polimerización de las cadenas polipeptídicas para formar proteínas más complejas. Por ejemplo la hemoglobina formada por dos cadenas polipeptídicas alfa y por dos beta.
En la desnaturalización de las proteínas se pierden solamente las estructuras: secundaria, terciaria y cuaternaria.

Disposicion de las proteinas y sub unidades en complejos tridimensionales.interaciones de tipo no covalente, enzimas union de sustrato, rutas metabolicas.

Funciones de las proteinas

Al igual que algunos tipos de hormonas, las proteínas mensajeras transmiten señales para coordinar procesos biológicos entre diferentes células, tejidos y órganos. Estas proteínas brindan estructura y soporte a las células. A mayor escala, también permiten que el cuerpo se mueva.

destacadas

función enzimática.

función hormonal.

función de reconocimiento de señales.

función de transporte.

función estructural.

función de defensa.

función de movimiento.

función de reserva.

los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa al cual se unen un grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral. Las diferencias entre los aminoácidos se debe a la estructura de sus grupos laterales o R (residuo o resto de la molécula).

Segun sus grupos lateralesR

R Apolares alifaticas

glicina

alanina

valina

leucina

isoleucina

metionina

R cargados positivamente

lisina

arginina

histidina

R polares sin carga

serina

prolina

treonina

cisteina

asparragina

glutamina

R aromaticos

fenilalanina

tirosina

triptofano

R recargados negativamente

Asoartato

glutamato

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbonoALPHA.gif (842 bytes), ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.