PROTEINAS

Estructura y clasificacion

21 Diferentes aminoacidos

Unidos via enlace amida

Aminoacidos derivados

Producto de enlaces
cruzados

Estereoquimica

Centro asimetrico

Responsable
de actividad optica

Propiedades acido base

Grupo carboxilico

Acido

Son afolitos

Grupo amina

Basico

El grado de ionizacion de un grupo
puede determinarse por ecuación de
Henderson-Hasselbach

Propiedades hidrofobicas

Exceso de energia libre en
un soluto disuelto en agua

Reactividad química

Reaccion con la ninhidrina

Para cuantificar los aminoacidos

Forman intermediarios
sendas moleculas de amoniaco,
adehido

Reaccion con O-fltaldialdehido

Derivado muy fluorescente
que tiene un maximo de excitacion de 380
nm

Reaccion con la fluoresencia

Contienen aminas primarias y da
un derivado muy fluorescente

Para cuantificar aminoacidos
proteinas y peptidos

Estructura primaria

Se unen de forma covalente,
a traves de enlaces amida

Enlaces peptidos

Consistuyen 1/3 del total
de los enlaces covalentes
tienen liberta rotaiconal

Configuración trans

Estructura secundaria

Disposicion espacial periodica en
la cadena polipetidica

Estructuras helicoidales

Se forman consecutivamente
y asumen valores identics

Mayormente abundante en las
proteinas

De naturaleza anfifilica

Un lado esta ocupado
por cadenas laterales hidrofobas
y por restos hidrofilos

Estructura en lamina

Forman estructuras
similares a las de una hoja

Estructura terciaria

Disposicion lograda se pliega
sobre si misma

Adquirir forma tridimensional

Area interfacial accesible

Es la totalidad del area ocupado
por la proteina

Supone a optimizacion de diversad
interacciones

Van der Waals

Se distinguen dominios

Regiones de la secuencia polipeptidica

Microproteinas

Estructura cuaternaria

Disposicion espacial adoptada
por una proteina que contiene mas de
una proteina

Impulsada por la exigencia termodinamica
de enterrar las superficies hidrofobas

Principales proteinas de reserva, soja, B-conglicinina

FUERZAS IMPLICADAS EN LA
ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS

Deformaciones estericas

Asumen un numero limitado de configuraciones

Perturbaciones a la gemoetria

Aumentan la energia
libre de la molecula

Interaccions de van der Waals

Interacciones dipolo-dipolo inducido
dipolo inducido-dipolo inducido

Tienen un componente atractivo y otro
repulsivo

Magnitud de la fuerza dependientes
De la distancia interatomica

Puentes de hidrogeno

Interaccion de un atomo de H+ covalentemente unido
a una tomo electronegativo

Puede representarse como D-H

Energia oscila entre 2 y 7,9 kcal/mol

El puente disminuye la energia de
la proteina -4.5 kcal/mol

Contribuye a la estabilidad
de la estructura nativa

Interacciones electrostaticas

Punto isoionico

Es el pH de la disolucion proteica
en ausencia de electrolitos

Todos los grupos cargados estan distribuidos sobre
la superficie de moleculas proteicas

Interacciones hidrofobicas

Son la principal causa de plegamiento en la singular estructura terciaria adoptada

La variaciones de energia libre suelen
ser una funcion cuadratica

Se calcula utilizando correlaciones proteicas

Enlaces disulfuro

Enlaces covalentes de los aminoacidos

Contribuyen a estabilizar las estructuras
de las proteinas plegadas

Son el resultado de varias interacciones
repulsivas y atractivas no covalentes

ESTABILIDAD CONFORMACIONAL
Y ADAPTABILIDAD DE LAS PROTEINAS

Es la diferencia de energia libre entre
los estados nativo y desnaturalizado

El incremento de energia impulsado por esta perdida

Se compensa con las interacciones
no covalentes disminuyendo la energia libre

Les permite a las proteinas llevar a cabo
fucnioanes biologicas

Fijacion de sutratos o
ligandos prosteticos

TERMODINAMICA DE LA
DESNATURALIZACION

Implica la transformacion
de una estructura plegada

A un estado desplegado

Afectan a la absorbancia ultravioleta
Coeficiente de sedimentacion
actividad enzimatica

Despliegan por completo la totalidad
de la molecula

Es reversible para proteinas
monomericas pequeñas

La recuperan a un pH, fuerza ionica nativa
condiciones de solucion

AGENTES DESNATURALIZANTES

Agentes fisicos

Temperatura y desnaturalizacion

Calor para la consevacion y
procesado de alimentos

El agua facilita la desnaturalizacion por el calor

Puede afectar a las propiedades
funcioanles de los alimentos

Presion hidrostatica y desnaturalizacion

Se da a los 25°C si la presion
es sufucentemente alta

Induce por la presion una reduccion de
volumen

Es reversible

Fuerzas de cizalla y desnaturalizacion

Mediante el batido puedes
desnaturalizar proteinas

Se debe a la incorporacion de
burbujas de aire y adsorcion de moleculas
de proteina

Mucha aplicacion de la tecnologia para
generar fuerzas de cizalla

Agentes quimicos

pH y desnaturalizacion

A valores de pH extremos las fuerzas
determinan el hichamiento y deplegamiento de la molecula proteica

Debido a la ionizacion de los grupos
sulfhidrilo, fenolicos y carboxilicos

Suele ser reversible

a pH alcalino de hidrolizan los enlaces peptidicos,
se destruyen grupo sulfhidrilo y se producen agregaciones
irreversibles en las proteinas

Desnaturalizacion y disolventes organicos

Afectan a la estabilidad de las
interacciones hidrofobicas

Afectan a los puentes de hidrogeno y
las interacciones electrostaticas

Pueden reforzar la formacion
de los puentes de hidrogeno peptidicos

Refuerzan las reacciones electrostaticas entre grupos con cargas opuestas

Desnaturalizacion y solutos de bajo peso molecular

Se cree que los efectos siguen un mecanismo
universal

Cuando una proteina se expone a la mezcla de slutos el efecto neto sigue una misma pauta aditiva

Desnaturalizacion y solutos organicos

Urea

Clorhidrato de guanidina

Es un agente desnaturalizante mas potente que la urea
debido al caracter ionico

Implican dos mecanismos

1 la fijacion preferencial de la urea el GuHCl
la proteina desnaturalizada

2 implica la solubilizacon de los restos aminoacidicos

Dificil de renaturalizar por completo de las
proteinas por la urea

Desnaturalizacion y detergentes

DODECILSULFATO

Potente desnaturalizante de las proteinas

Desnaturaliza a la mayor parte de las proteinas globulares

Implica la fijacion preferencial del detergente a la molecula
desnatualizada

Es inducido por los detergentes

Por lo tanto es irreversible

Desnaturalizacion y sales caotropicas

Afectan a la estabiliadd de las proteinas por vias
distintas

Concentraciones bajas los iones intreaccionan
con las proteinas por interacciones electrostaticas

Las sales que estabilizan
la estructura de las proteinas
promueven la estructuracion del agua a traves
de puentes de hidrogeno

Sus efectos pueden relacionarse
con la desestabilizacion de las iteracciones hidrofobicas
de las proteinas

La desnaturalizacion mejora la digestablidad y
disponibilidad biologica

Inactivacion de toxinas

Beneficio

No produce derivados toxicos

Las proteinas de desnaturalizan
al exponerlas a tratamientos termicos

MODIFICACIONES QUIMICAS

Alquilacion

Grupos SH pueden alquilarse

Reaccionan con yodoacetato

Eliminan la carga positiva

Acilacion

Grupos amino se acilan

Anhidrido acetico

Sustituye la carga positiva de restos lisilo

Fosforilacion

Sensibles a la coagulacion por iones calcio

Aumenta la electronegatividad
de las proteinas

Añade cargas negativas

Sulfitosis

Conversion de los enlaces disulfuro de las
proteinas en derivados sulfonato

Esterificacion

alquilacion

Hidrolizan facilmente

MODIFICACIONES ENZIMATICAS

Hidrolisis enzimatica

Altera propiedadades funcioanles

Suelen contener peptidos de bajo
peso molecular

Reaccion plasteina

Proteolisis

Sineresis de enlaces peptidicos

Entrecruzamiento

Transglutaminas catalizan

se dan restos lisilo

Concentracion alta conduce a la formacion
de geles proteicos

CAMBIOS EN LA COMPOSICION
PRODUCIDOS DURANTE LA EXTRACCION
Y EL FRACCIONAMIENTO

Algunas proteinas pueden perderse
en el fraccionamiento

Precipitacion isoelectrica

Se pierden proteinas en el
liquido sobrenadante como
albumina

Alteran composicion aminoacidica

ALTERACION QUIMICA
DE LOS AMINOACIDOS

Racemizacion

pH alcalino

La extraccion inicial de un proton
por ion hidroxilo

Disminuye la digestibilidad de las proteinas

Hidrolisis

Desulfuracion

desamidacion

Dan aminoacidos toxicos

ENTRECRUZAMIENTO DE LAS PROTEINAS

Colageno contiene enlaces cruzados

DHA

Formacion puede tener lugar via
sin formaicones de carbaniones

Enlaces proteina-proteina

Disminuyen digstibilidad

EFECTO DE LOS AGENTES OXIDANTES

Peroxido de benzoilo

Peroxido de hidrogeno

hipoclorito sodico

Usado como bactericida

Se pueden formar
radicales libres

Oxidacion de la metionina

Los peroxidos se oxidan facilmente

Se oxida a metionin sulfona

Oxidacion de Cisteina

dehidroalanina

Productos inestables

Oxidacion del triptofano

Ocupa una posicion regular

En medio acido

Oxida a la N-formilquinurenina

Oxidacion de las tirosinas

obtiene ditirosina

REACCIONES CARBONIL-AMINA

De mucho impacto en

REaccion de maillard

Tiene lugar en muchos alimentos

Tiene lugar en sistemas biologicos

Degradacion de Strecker

Aldehidos contribuyen al desarrollo del olor
del alimento

OTRAS REACCIONES

Reacciones con lipidos

Radicales alcoxi y peroxi

Reaccion con polifenoles

Quinonas y grupos amino

Reacciones con disolventes organics

Para extraer aceite de semillas

Reacciones con nitritos

Se forman N-nistrosamidas

Reacciones con sulfitos

Reducen los enlaces disulfuro
de las proteinas

CALIDAD PROTEICA

Arroz

Trigo

Cebada

Maiz

Legumbres

oleaginosas

Aminoacidos limitantes

Debajo de los niveles de proteina

Puede mejorar mezclandola con otra proteina rica en ese aminoacido esencial

El consumo excesivo puede
depender despues del consumo de otro
aminoacido

Antagonismo Aminoacidico

DIGESTIBILIDAD

Conformacion proteica

Proteinas nativas mejores hidrolizadas que las
desnaturalizadas

Porteinas fibrosas dificiles
de hidrolizar

Factores antinutricionales

Hay inhibidores de tripsina y de
quimotripsina

Dificultaran la hidrolisis
total de las
proteinas

Proteinas vegetales son antinutritivas

Inhiben la hidrolisis
en lso enlaces peptidicos

Proceso

Interaccion de proteinas con polisacardios
reduce la velocidad de hidrolisis

Azucares reductores disminuyen la
digestabilidad de la lisina

EVALUACION DEL VALOR
NURITIVO DE LAS PROTEINAS

Metodos biologicos

Basados en la ganancia en peso

Retencion de nitrogeno

Recomiendan el metodo FAO/OMS

Ensayos con ratas

Ensayos de 9 dias

Consisten en recoger orina y heces

Coeficiente de eficacioa proteica

Estudio para valorar
la calidad proteica

Metodos quimicos

Calcular valor nutritivo comparando su riqueza en aminoacidos esenciales con las de una
proteina patron

Permite simplicidad y formular dietas de lta calidad

Metodos enzimatios
y microbianos

Metodos in vitro

Miden digestibilidad
y liberacion de aminoacidos esenciales

Determinar valor nutritivo con el
crecimiento de diversos microorganismos

PROPIEDADES FUNCIONALES

Dependen del tipo de enzima utilizada

Hidrolizados de proteinas no forman geles
inducidos por el calor

ALERGENICIDAD

Depende del tipo de
proteasa utilizada

Al agregar una enzima
disminuyeel alergeno

AR

Indice de reduccion de alergenicidad

PEPTIDOS AMARGOS

Sabor amargo procede de amargor que imparten ciertos peptidos liberados durante la hidrolisis

Hidrofobicidad se calcula utilizando energias libres de transferencias

Depende de la composicion del aminoacido y de la
enzima usada

Proteina de soya

Proteinas de maiz

Menos amarga el colageno

HIDRATACION DE LAS PROTEINAS

La fijacion de las proteinas disminuye con
la temperatura

Por el descenso del numero de
puentes de hidrogeno

Las propiedades reologicas
dependen de la interaccion del agua

Las moleculas de agua se fijan
a varios grupos de las proteinas

SOLUBILIDAD

pH y solubilidad

Proteina-proteina+ disolvente

Proteina - disolvente

Las interacciones hidrofobicas promueven la asociacion
proteina-proteina y disminuyen la solubilidad

La solubilidad minima se da a un pH similar al isoelectrico

Las proteinas tienen cargas netas positivas
o negativas

Solubilidad

El tamizado afecta a la solubilidad

Aumenta en las zonas apolares

<F<CL-<Br<I<CLO44<SNC-

Las sales tiene efectos especificos
sobre la solubilidad

Temperatura

0°C y 40°C crece la fuerza ionica

Disolventes organicos y solubilidad

Disminuye la permitividad de cualquier medio
acuoso

Aumentan las fuerzas
electrostaticas,repulsivas y atractivas

Indice de solubilidad proteica

Preparados proteicos

PROPIEDADES INTERFACIALES DE LAS PROTEINAS

Propiedades emulgentes

La leche homogeneizada es mas estable
frente al descremado

Afecta al desnatado

Indice de actividad emulgente

Conociendo el tamaño de gota promedio
se determina por el metodo de coulter

Carga proteica

La emulsion se infla

Se podra calcular
la cantidad de proteina adsorbida

Capacidad emulgente

Estabilidad de la emulsion

Suelen ser estables durante varios dias

Se puede recurrir a la centrifugacion para
la estabilizacion

Se ven afectadas por elpH

Las proteinas son muy solubles
en su punto isoelectrico

Propiedades espumantes

Formadas por
una fase continua acuosa

Formados pro fase
dispersa gaseosa

Derivan de sus finas burbujas de aire dispersas

Permite todo la formacion de la espuma

Capacidad espumante

Area interfacial que puede ser creada
por ella

Factores ambientales qu einfluyen en la formacion de la espuma

pH

Sales

Azucares

Lipidos

Concentracion proteica

Prpiedades moleculares que influyen sobre la formacion
de espumas

Las lisosimas juegan papel
importante en las proteinas

Esta positivamente
correlacionadad con la hidrofobia

FIJACION DEL FLAVOR

Termodinamica de las interacciones
proteina-flavor

Reduce la concentracion de los
compuestos del flavor

Proteinas en polvo fijan los flavores
a traves de van der Waals

Factores que influyen en la fijacion
de sustancias del flavor

pH suele ser mejor en alcalinos

Proteolisis perturba y disminuye
el numero de regiones

VISCOSIDAD

Define la resistencia al flujo
cuando se somete a la accion de fuerza

Algunos pueden ser fluidos no newtonianos

Coeficiente de viscosidad guarda relacion
debido a la interaccion proteina proteina

Viscosidad relativa

Viscosidad especifica

Viscosidad reducida

Viscosidad intirnseca

GELIFICACION

Consiste en la transformacion
de una proteina donde el estado sol

Pasa al estado gel

Se facilita por el calor

Se facilita por las enzimas

Se facilita por los cationes

Progel

Suele ser un liquido
con polimerizacion

Conversion de sol a progel

IRREVERSIBLE

Forman dos tipos

OPACOS

TRASLUCIDOS

Geles proteicos sistemas muy hidratados

Se puede facilitar por el proceso de proteolisis limitada

TEXTURIZACION

Texturizacion por hilado de fibras

Se deja mardurar
hasta la textura deseada

La fibra se enrolla, se comprime y
se estira para mejorar la resistenicia

Texturizacion de extrusion

Se parte el concentrado de proteina desengrasadas
con alto nivel de solubilidad proteica

FORMACION DE MASA PANARIA

relacion 3:1

Se mezcla y se trabaja de forma a una masa

La harina contiene proteinas insolubles y solubles

Solubles

representan el 20% de los totales,
fundamentada por enziimas

Con fuerzas de cizalla la proteina absorbe agua y se despliega parcialmente

Gluten formado

gliadinas

Contienen cisteina

gluteinas

Son polipeptidos heterogeneos