LAS PROTEÍNAS.
Definición.
Grupo diverso de macromoléculas.
Conformadas por aminoácidos.
Constan de cadenas polipeptídicas.
Propiedades:
Plegamiento proteínico.
Presencia de sitios de unión específicos.
Equilibrio entre rigidez y flexibilidad estructural.
Estructura superficial adaptable.
Funciones.
Catálisis.
Las enzimas aceleran reacciones bioquímicas.
Estructura.
Poseen propiedades especializadas.
Movimiento.
Participan en movimientos celulares.
Defensa.
Variedad de proteínas protectoras.
Regulación.
Modifican la función celular.
Transporte.
Son transportadoras de moléculas o iones a través de las membranas.
Almacenamiento.
Son reservas de nutrientes esenciales.
Respuesta al estrés.
El estrés abiótico está mediado por determinadas proteínas.
Estructuras.
Estructura primaria.
Secuencia de aminoácidos específica.
Los residuos determinan su estructura tridimensional.
Estructura secundaria.
Hélice alfa.
Cadena polipeptídica enrollada dextrógira.
Se forman puentes de hidrógeno entre N-H.
Los grupos R están hacia afuera de la hélice.
Algunos aminoácidos no forman esta estructura.
Lámina beta.
Alineación de segmentos de la cadena polipeptídica.
Se encuentra extendida por completo.
Láminas plegadas beta paralelas.
Los enlaces de hidrógeno tienen una misma dirección.
Láminas plegadas beta antiparalelas.
Los enlaces de hidrógeno tienen direcciones opuestas.
Estructuras supersecundarias.
Combinación hélice alfa y lámina plegada beta.
Estructura Terciaria.
Proteínas adquieren su estructura nativa.
Plegamiento proteínico.
Una molécula naciente se organiza.
Se dan los dominios.
Segmentos independientes con funciones específicas.
Estructura cuaternaria.
Proteínas con elevado peso molecular.
Subunidad. Es un elemento polipeptídico.
Oligómeros.
Posee subunidades idénticas.
Formados por protómeros.
Estructuras con muchas subunidades regulan la función de la proteína.
Proteínas no estructuradas.
Se conocen como IUP en su mayoría son eucariotas.
Funciones.
Transducción de señales.
La transcripción.
La traducción.
La proliferación celular.
Proteínas fibrosas.
Contienen estructuras secundarias.
Tienen funciones estructurales.
Proteínas globulares.
Unen macromoléculas.
Su estructura es complementaria a ligandos específicos.
Aminoácidos.
Se dan por hidrólisis de polipéptidos.
Aminoácidos estándar.
Son comunes en las estructuras de las proteínas.
Hay 20 de ellos.
Aminoácidos no estándar.
Son residuos de aminoácidos.
Aminoácidos que no conforman proteínas.
Clases de aminoácidos.
Aminoácidos apolares.
Poseen grupos R hidrocarbonados sin carga.
Aromáticos-hidrocarburos insaturados y cíclicos.
Alifáticos- no son aromáticos.
Mantienen la estructura tridimensional de la proteína.
Aminoácidos polares.
Forman enlaces de hidrógeno.
Aminoácidos ácidos.
Hay una carga negativa en la cadena lateral por la presencia de un ácido.
Aminoácidos básicos.
Poseen carga positiva.
Forman enlaces iónicos con aminoácidos ácidos.
Estereoisómeros de los aminoácidos.
La glicina es una molécula simétrica y el aminoácido más simple.
Se da en 19 de los 20 aminoácidos.
La orientación L se da naturalmente, los D son obtenidos.
Propiedades ácido-base de los aminoácidos.
Su forma iónica dependerá del pH.
Punto Isoeléctrico-Es el pH donde el aminoácido es neutro.
La amina capta electrones y el carboxilo los cede.
Zwitteriones-poseen cargas neutras, tienen formas diferentes de ionización.