Aminoácidos, péptidos
y proteínas

La estructura proteica sea específicamente sensible a los factores del entorno

Muchos agentes fisicos y quimicos pueden romper la conformación nativa de una proteína

El proceso de perdida/destrucción de la estructura nativa

La hay reversible o irreversible

Tipos de desnaturalización

Los cambios de pH dan lugar a la protonación de algunos grupos letales de la proteína, lo cual altera los patrones de enlace del H y los puentes salinos

Los disolventes orgánicos hidrosolubles, como el etanol,interfieren con las interacciones hidrofobas

Son moléculas anfipáticas, rompen las interacciones hidrófobas, haciendo que se desplieguen las proteínas en cadenas polipeptidicas extendidas

Beta-mercaptoetanol: convierten los puentes de disulfuros en grupos sulfhidrilos

Afecta los puentes salinos en la estructura de la proteína

Metales pesados como el mercurio y el plomo rompen los puentes salinos y forman enlaces con los grupos sulfhidrilos

las acciones de agitación y trituración rompen el delicado equilibrio de fuerzas que mantiene la estructura proteica

AL aumentar la temperatura aumenta la velocidad de vibración de las moléculas y rompe las interacciones débiles como los enlaces de H

Introducción

Las proteínas son constituyentes
esenciales de todos los organismos

La mayoría de las tareas que realizan las
células requieren proteínas

El genoma humano contiene unos 30000 genes
codificadores para proteínas

Proteoma= Todo conjunto de proteínas

Las proteínas surgen de la unión de aminoácidos

Existen posibilidades infinitas para
crear proteínas

Estructura

Esta conformado de la siguiente manera:

También conocidos como proteinogénicos

Son los 20 aminoácidos que se encuentran habitualmente
en las proteínas

Son residuos de aminoácidos que se han modificado
de forma química despues de haberse incorporado
a un polipéptido

Son los que se encuentran en los seres vivos pero
no en sus proteínas

Propiedades generales

Cada aminoácidos puede considerarse un ácido o como una base, "Anfótero" o "Anfólito"

Tienen generalmente un pH de 7

Las moléculas neutras

EL grupo R proporciona a cada aminoácido sus propiedades singulares

Clases de aminoácidos

De acuerdo con su capacidad para
interaccionar con el agua, se distinguen en 4

Sus grupos R son hidrocarburos

Estos grupos R no llevan cargas + o -

Interaccionan muy poco con el agua

Son hidrofobos

Capaces de formar puentes de H

Interactuan fácilmente con el agua

Son polares o hidrofobos

En sus grupos R son carboxilos

A pH fisiológico

Ácido aspártico > Aspartato

A pH fisiológico llevan una carga positiva

Pueden formar enlaces iónicos con los
aminoácidos ácidos

Los seres humanos y otros mamíferos no podemos
sintetizar todos los aminoácidos, por lo que lleva
a lo siguiente

No esenciales

Son aquellos que si los podemos sintetizar

Esenciales

Son aquellos que no podemos sintetizar

Aminoácidos con actividad biológica

Los aminoácidos cumplen funciones
no proteicas tales como:

Neurotransmisores

Serotonina

Tiroxina

Hormonas

De moléculas con N

Las bases nitrogenadas

Clorofila

Argina

Citrulina

Ornitina

Aminoácidos modificados

Los C alpha son asimetriscos / Con centros quirales

Con pocas excepciones, en las proteínas solo se encuentran los aminoácidos L

Si las proteínas tienen aminoácidos
D y L estas serán anormal

Las enzimas son moléculas quirales

Solo pueden unir molécula de sustrato en una forma
enantiómera

Las proteasas, enzimas que degradan proteínas por
hidrólisis de los enlaces peptídicos

No pueden degradar polipéptidos artificiales formados por aminoácidos D

Reacciones de los aminoácidos

Tienen numerosas reacciones, tales como:

Son polimeras lineales formadas por aminoácidos
unidos por este tipo de enlaces

Es el resultado de la unión de aminoácidos, cuando el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro

En esta reacción se pierde una molécula de agua

Oxidación de la cisteína

El grupo sulfhidrilo de la cisteína es muy reactivo

El S se encuentra en los grupos R de los aminoácidos

Son polímeros con mayor grado de complejidad

Se considera que cuando un péptido sobrepasa los 40-50 AA tenemos una cadena polipeptidica que llamamos proteína

Funciones

Sirven prácticamente para todo en los seres vivos, tareas como las siguientes:

Las enzimas son un grupo de proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos como la digestión

Pueden aumentar la velocidad de reacción por factores entre 10 y 12

Algunas proporcionan protección y sostén

Suelen tener propiedades muy especializadas como:

Colágeno: componente principal de los tejidos conjuntivos

Elastina: Vasos sanguíneos en la piel

EN todos los movimientos celulares

Actina y tubulina que forman el citoesqueleto la cual participa en división celular, endocitosis y exositosis.

Una extensa variedad de proteínas son protectoras, tales como

Queratina, fibrinogeno y trombina, inmunoglobulinas

La unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento a receptores en sus células blanco, modificando la función celular, tal como:

Insulina y glucosa

Factores de crecimiento y su hormona

Pueden actuar como transportadoras de otras moléculas o iones a través de las membranas o entre células

Bomba Na/K

Transportador de glucosa

Reserva de nutrientes esenciales

Ovoalbúmina: Nuevo de aves

Caseina: Leche de los mamíferos

Respuesta a agresores abióticos, están mediadas por determinadas proteínas

Citocromo p450: Convierte contaminantes
orgánicos tóxicos a menos tóxicos

Metalotioneína: se une a metales tóxicos
como el Cd Ag, Au y los secuestra

Clasificación

De acuerdo a su forma

Tienen funciones estructurales y protectoras/insolubles en agua

Ej: Queratina del pelo, uña y piel

Tienen funciones dinámicas

Ej: Enzimas, himonoglobulinas, proteínas de transporte

De acuerdo a su composición

Solo contienen aminoácidos

Consta de una proteína simple combinada con compuesto no proteico, que se le denomina grupo postico

Una protepina sin su grupo proteico se le denomina apoproteína

Una molécula proteica combinada con un grupo prostéico se denomina holopróteina

Organización: Niveles estructurales

Cada polipéptido tiene una secuencia de AA especifica

Las interacciones entre los residuos de AA

Los polipéptidos homólogos han sido utilizados para trazar las relaciones genéticas de las distancias especificas

Malformaciones pueden ocasionar mutaciones como:

Drepanocitosis: producida por una hemoglobulina mutante

Consta de varios patrones repetidos de polipéptidos

Se encuentran los hélice alpha y las laminas plegadas Betas

Es una estructura rigida en forma de varilla que se forma cuando una cadena de polipeptidos se retuerce en una forma helicoidal

Se forman puentes de H

Los grupos R quedan hacia fuera de las hélices

Se forma cuando se alinean de lado 2 o mas segmentos de cadenas polipeptidicas

cada segmento individual se denomina una cadena beta

En lugar de estar enrollada esta totalmente extendida

Esta estabilizada por puentes de H

Hay 2 tipos de laminas plegadas beta, paralelas y antiparalelas

Señala las conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares al plegarse en sus estructuras nativas

El plegamiento proteico es un proceso en el que una molécula desorganizada naciente adquiere una estructura muy organizada

Tienen un empaquetamiento eficaz al plegarse la cadena polipeptidica= proteínas globulares compactadas

Las proteínas globulares suelen contener varias unidades compactadas llamadas dominios

Los dominios son segmentos estructuralmente independientes que poseen funciones especificas

Se estabilizan por las siguientes interacciones:

Puentes de H

Interacciones hidrófobas

Interacciones electrostáticas

Puentes salinos

Enlaces covalentes

Puentes de disulfuro

Las que tienen pesos moleculares elevados están formados por varias cadenas polipeptidicas

Cada componente polipeptidico se denomina una subunidad

Las subunidades es un complejo proteico, pueden ser idénticas o bastantes diferentes

Razones para que exista la proteína con subunidades

La síntesis de subunidades aisladas es mas eficaz que aumentar sustancialmente la longitud de una única cadena polipeptidica

Las interacciones complejas de varias subunidades sirven para regular la actividad biológica en la proteína

Son menos complejas que las moléculas proteicas

Muchos péptidos poseen actividades biológicas, como las siguientes

Es el lóbulo posterior de la hipófisis se produce un cierto número de péptidos con funciones hormonales

Oxitocina: Contracción del útero y glandula mamaria

Adrenocorticotropa: De 25 a 34 aminoácidos, glándulas suprarrenales, regulación del metabolismo de carbohidratos

Angiotensina: 8 a 10 AA, enzimas sobre proteínas del plasma sanguíneo

Los péptidos que presentan esta actividad poseen generalmente AA con configuración D o enlaces poco comunes

Glutatión: Reduce los radicales libres

Subtema