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Enzimas: ¿Qué son y cómo funcionan?
Definición:
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, es decir, aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos sin ser consumidas en el proceso.
Función:
Las enzimas aceleran las reacciones químicas al reducir la energía de activación necesaria para que la reacción ocurra. Esto permite que las reacciones bioquímicas se produzcan a una velocidad adecuada para la vida.
Mecanismo de acción:
Unión al sustrato: Las enzimas tienen una región específica llamada sitio activo, donde se une el sustrato (la molécula sobre la cual actúa la enzima).
Formación del complejo enzima-sustrato: La unión del sustrato al sitio activo forma el complejo enzima-sustrato, lo que facilita la conversión del sustrato en producto.
Liberación del producto: Una vez que la reacción ha ocurrido, los productos se liberan y la enzima queda libre para unirse a nuevas moléculas de sustrato.
Origen y naturaleza de las enzimas
Origen:
Las enzimas son sintetizadas por las células vivas a través de la expresión génica. El ADN en el núcleo de las células contiene la información necesaria para la síntesis de enzimas específicas.
Naturaleza química:
Las enzimas son principalmente proteínas, aunque algunas moléculas de ARN también tienen actividad catalítica (ribozimas). Como proteínas, están compuestas por aminoácidos y tienen estructuras complejas.
Estructura:
Las enzimas presentan varios niveles de estructura:
Primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
Secundaria: Estructuras locales como hélices alfa y hojas beta.
Terciaria: Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica.
Cuaternaria: Asociación de múltiples subunidades proteicas.
Sitio activo:
El sitio activo es una región específica de la enzima donde se une el sustrato. Es una cavidad o bolsillo formado por aminoácidos específicos que facilitan la unión y transformación del sustrato.
Clasificación de las enzimas
Las enzimas se clasifican en seis grandes clases según el tipo de reacción que catalizan:
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, donde hay transferencia de electrones.
Transferasas: Transfieren grupos funcionales de una molécula a otra.
Hidrolasas: Rompen enlaces mediante la adición de agua.
Liasas: Rompen enlaces sin la adición de agua ni oxidación.
Isomerasas: Catalizan la reordenación de átomos dentro de una molécula.
Ligasas: Forman enlaces covalentes entre dos moléculas con la utilización de ATP.
Cinética y parámetros enzimáticos
Cinética enzimática: Es el estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y cómo esta velocidad cambia en respuesta a cambios en las condiciones experimentales.
Factores que afectan la cinética enzimática
Concentración de sustrato: Aumentar la concentración de sustrato generalmente aumenta la velocidad de reacción hasta que la enzima se satura.
pH: Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual su actividad es máxima. Desviarse de este pH puede disminuir la actividad enzimática.
Temperatura: La velocidad de reacción enzimática aumenta con la temperatura hasta un punto óptimo, después del cual la enzima puede desnaturalizarse y perder actividad.
Inhibidores:
Competitivos: Compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
No competitivos: Se unen a un sitio distinto del sitio activo, cambiando la conformación de la enzima y reduciendo su actividad.
Acompetitivos: Se unen solo al complejo enzima-sustrato, impidiendo que la reacción proceda.
