por Yeimy Flores 3 anos atrás
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Cualquier porción de una enzima.
Un enlace covalente.
Que no se puede dividir o separar con facilidad.
Por lo tanto son irreversibles.
Inhibidores alostéricos.
Cabe recalcar que si hay mucho sustrato será beneficioso.
Prioritariamente si hay suficiente sustrato.
Debido a que la enzima de cualquier forma puede alcanzar la velocidad máxima de reacción.
Bajara la velocidad de reacción cuando no hay mucho sustrato.
asegura que los genes
modificación química
mediante
asociación con proteínas reguladoras.
se presenten en el momento adecuado
etapas tempranas
células asumen funciones especificas
Irreversibles
grupos diferentes
un mismo grupo modificador
reversibles
múltiples
efectos muy variados
antagónicos
gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa
carácter dominante
activadora
sinérgicos
únicas
La regulación covalente
tiene una ventaja que no tiene la alostérica
presenta el fenómeno de ampliación
No obstante
la regulación covalente
el cual no se produce en la regulación alostérica
representa un gasto energético
presentan la misma eficacia
en el ciclo fosforilación-desfosforilación
esta asociado
nitrosilación
tirosil-proteína kinasa
seril-(treonil)-proteina Kinasa
que conducen a una modificación de la actividad enzimática.
activa <---> inativa
ADP-ribosilación
uridilación
destilación
Adenilación
deadenilación
Acetilación
desacetilación
Fosforilación
desfosforilación
Por la acción de enzimas
Protein quinasa
un grupo funcional
esta controlada por la modificación covalente
constituye
a un nivel superior de información molecular.
a un nivel nuevo
Incrementa la variedad de los precursores
forma selectiva
determina el lugar y el momento de su actividad
modifica sus interacciones con otras moléculas
aporta a propiedades nuevas
modula funciones y otras propiedades de las proteínas
el cual la unión por enlace covalente de un grupo químico a la enzima.
que produce una variacion
en la velocidad de reacción
provoca un cambio conformacional
No es enzima alostérica
Sin embargo
Tiene varios sitios activos
Se une al oxígeno
También en los demás sitios activos
Muestra cooperatividad
En el transporte de O2
Proteína que transporta oxígeno a la sangre
No cataliza una reacción
Sustrato sirve como activador
Aumenta la actividad de otro sitio activo
Se une al sitio activo
Pripiedades únicas
papel crucial
Regulación del metabolismo
señalización celular
Contituidos
una o más subunidades
Cadena cuaternaria
Cademas polipeptídicas
Cambiar conformación
Modularor
Efector
Algunos: inhibición competitiva
Casi todos: Inhibición no competitiva
Lugar de unión
Sito alostérico.
Activador o inhibidor
Molécula reguladora
