PROTEINAS
PROPIEDADES FISICOQUIMICAS
DE AMINOACIDOS
Estructura y clasificacion
21 Diferentes aminoacidos
Unidos via enlace amida
Aminoacidos derivados
Producto de enlaces
cruzados
Estereoquimica
Centro asimetrico
Responsable
de actividad optica
Propiedades acido base
Grupo carboxilico
Acido
Son afolitos
Grupo amina
Basico
El grado de ionizacion de un grupo
puede determinarse por ecuación de
Henderson-Hasselbach
Propiedades hidrofobicas
Exceso de energia libre en
un soluto disuelto en agua
Reactividad química
Reaccion con la ninhidrina
Para cuantificar los aminoacidos
Forman intermediarios
sendas moleculas de amoniaco,
adehido
Reaccion con O-fltaldialdehido
Derivado muy fluorescente
que tiene un maximo de excitacion de 380
nm
Reaccion con la fluoresencia
Contienen aminas primarias y da
un derivado muy fluorescente
Para cuantificar aminoacidos
proteinas y peptidos
ESTRUCTURA
DE LAS PROTEINAS
Estructura primaria
Se unen de forma covalente,
a traves de enlaces amida
Enlaces peptidos
Consistuyen 1/3 del total
de los enlaces covalentes
tienen liberta rotaiconal
Configuración trans
Estructura secundaria
Disposicion espacial periodica en
la cadena polipetidica
Estructuras helicoidales
Se forman consecutivamente
y asumen valores identics
Mayormente abundante en las
proteinas
De naturaleza anfifilica
Un lado esta ocupado
por cadenas laterales hidrofobas
y por restos hidrofilos
Estructura en lamina
Forman estructuras
similares a las de una hoja
Estructura terciaria
Disposicion lograda se pliega
sobre si misma
Adquirir forma tridimensional
Area interfacial accesible
Es la totalidad del area ocupado
por la proteina
Supone a optimizacion de diversad
interacciones
Van der Waals
Se distinguen dominios
Regiones de la secuencia polipeptidica
Microproteinas
Estructura cuaternaria
Disposicion espacial adoptada
por una proteina que contiene mas de
una proteina
Impulsada por la exigencia termodinamica
de enterrar las superficies hidrofobas
Principales proteinas de reserva, soja, B-conglicinina
FUERZAS IMPLICADAS EN LA
ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
Deformaciones estericas
Asumen un numero limitado de configuraciones
Perturbaciones a la gemoetria
Aumentan la energia
libre de la molecula
Interaccions de van der Waals
Interacciones dipolo-dipolo inducido
dipolo inducido-dipolo inducido
Tienen un componente atractivo y otro
repulsivo
Magnitud de la fuerza dependientes
De la distancia interatomica
Puentes de hidrogeno
Interaccion de un atomo de H+ covalentemente unido
a una tomo electronegativo
Puede representarse como D-H
Energia oscila entre 2 y 7,9 kcal/mol
El puente disminuye la energia de
la proteina -4.5 kcal/mol
Contribuye a la estabilidad
de la estructura nativa
Interacciones electrostaticas
Punto isoionico
Es el pH de la disolucion proteica
en ausencia de electrolitos
Todos los grupos cargados estan distribuidos sobre
la superficie de moleculas proteicas
Interacciones hidrofobicas
Son la principal causa de plegamiento en la singular estructura terciaria adoptada
La variaciones de energia libre suelen
ser una funcion cuadratica
Se calcula utilizando correlaciones proteicas
Enlaces disulfuro
Enlaces covalentes de los aminoacidos
Contribuyen a estabilizar las estructuras
de las proteinas plegadas
Son el resultado de varias interacciones
repulsivas y atractivas no covalentes
ESTABILIDAD CONFORMACIONAL
Y ADAPTABILIDAD DE LAS PROTEINAS
Es la diferencia de energia libre entre
los estados nativo y desnaturalizado
El incremento de energia impulsado por esta perdida
Se compensa con las interacciones
no covalentes disminuyendo la energia libre
Les permite a las proteinas llevar a cabo
fucnioanes biologicas
Fijacion de sutratos o
ligandos prosteticos
DESNATURALIZACION
DE PROTEINAS
TERMODINAMICA DE LA
DESNATURALIZACION
Implica la transformacion
de una estructura plegada
A un estado desplegado
Afectan a la absorbancia ultravioleta
Coeficiente de sedimentacion
actividad enzimatica
Despliegan por completo la totalidad
de la molecula
Es reversible para proteinas
monomericas pequeñas
La recuperan a un pH, fuerza ionica nativa
condiciones de solucion
AGENTES DESNATURALIZANTES
Agentes fisicos
Temperatura y desnaturalizacion
Calor para la consevacion y
procesado de alimentos
El agua facilita la desnaturalizacion por el calor
Puede afectar a las propiedades
funcioanles de los alimentos
Presion hidrostatica y desnaturalizacion
Se da a los 25°C si la presion
es sufucentemente alta
Induce por la presion una reduccion de
volumen
Es reversible
Fuerzas de cizalla y desnaturalizacion
Mediante el batido puedes
desnaturalizar proteinas
Se debe a la incorporacion de
burbujas de aire y adsorcion de moleculas
de proteina
Mucha aplicacion de la tecnologia para
generar fuerzas de cizalla
Agentes quimicos
pH y desnaturalizacion
A valores de pH extremos las fuerzas
determinan el hichamiento y deplegamiento de la molecula proteica
Debido a la ionizacion de los grupos
sulfhidrilo, fenolicos y carboxilicos
Suele ser reversible
a pH alcalino de hidrolizan los enlaces peptidicos,
se destruyen grupo sulfhidrilo y se producen agregaciones
irreversibles en las proteinas
Desnaturalizacion y disolventes organicos
Afectan a la estabilidad de las
interacciones hidrofobicas
Afectan a los puentes de hidrogeno y
las interacciones electrostaticas
Pueden reforzar la formacion
de los puentes de hidrogeno peptidicos
Refuerzan las reacciones electrostaticas entre grupos con cargas opuestas
Desnaturalizacion y solutos de bajo peso molecular
Se cree que los efectos siguen un mecanismo
universal
Cuando una proteina se expone a la mezcla de slutos el efecto neto sigue una misma pauta aditiva
Desnaturalizacion y solutos organicos
Urea
Clorhidrato de guanidina
Es un agente desnaturalizante mas potente que la urea
debido al caracter ionico
Implican dos mecanismos
1 la fijacion preferencial de la urea el GuHCl
la proteina desnaturalizada
2 implica la solubilizacon de los restos aminoacidicos
Dificil de renaturalizar por completo de las
proteinas por la urea
Desnaturalizacion y detergentes
DODECILSULFATO
Potente desnaturalizante de las proteinas
Desnaturaliza a la mayor parte de las proteinas globulares
Implica la fijacion preferencial del detergente a la molecula
desnatualizada
Es inducido por los detergentes
Por lo tanto es irreversible
Desnaturalizacion y sales caotropicas
Afectan a la estabiliadd de las proteinas por vias
distintas
Concentraciones bajas los iones intreaccionan
con las proteinas por interacciones electrostaticas
Las sales que estabilizan
la estructura de las proteinas
promueven la estructuracion del agua a traves
de puentes de hidrogeno
Sus efectos pueden relacionarse
con la desestabilizacion de las iteracciones hidrofobicas
de las proteinas
EFECTOS DE LOS
TRATAMIENTOS TERMICOS MODERADOS
La desnaturalizacion mejora la digestablidad y
disponibilidad biologica
Inactivacion de toxinas
Beneficio
No produce derivados toxicos
Las proteinas de desnaturalizan
al exponerlas a tratamientos termicos
MODIFICACION QUIMICA Y
ENZIMATICA
MODIFICACIONES QUIMICAS
Alquilacion
Grupos SH pueden alquilarse
Reaccionan con yodoacetato
Eliminan la carga positiva
Acilacion
Grupos amino se acilan
Anhidrido acetico
Sustituye la carga positiva de restos lisilo
Fosforilacion
Sensibles a la coagulacion por iones calcio
Aumenta la electronegatividad
de las proteinas
Añade cargas negativas
Sulfitosis
Conversion de los enlaces disulfuro de las
proteinas en derivados sulfonato
Esterificacion
alquilacion
Hidrolizan facilmente
MODIFICACIONES ENZIMATICAS
Hidrolisis enzimatica
Altera propiedadades funcioanles
Suelen contener peptidos de bajo
peso molecular
Reaccion plasteina
Proteolisis
Sineresis de enlaces peptidicos
Entrecruzamiento
Transglutaminas catalizan
se dan restos lisilo
Concentracion alta conduce a la formacion
de geles proteicos
CAMBIOS FISICOS, QUIMICOS
Y NUTRITIVOS
CAMBIOS EN LA COMPOSICION
PRODUCIDOS DURANTE LA EXTRACCION
Y EL FRACCIONAMIENTO
Algunas proteinas pueden perderse
en el fraccionamiento
Precipitacion isoelectrica
Se pierden proteinas en el
liquido sobrenadante como
albumina
Alteran composicion aminoacidica
ALTERACION QUIMICA
DE LOS AMINOACIDOS
Racemizacion
pH alcalino
La extraccion inicial de un proton
por ion hidroxilo
Disminuye la digestibilidad de las proteinas
Hidrolisis
Desulfuracion
desamidacion
Dan aminoacidos toxicos
ENTRECRUZAMIENTO DE LAS PROTEINAS
Colageno contiene enlaces cruzados
DHA
Formacion puede tener lugar via
sin formaicones de carbaniones
Enlaces proteina-proteina
Disminuyen digstibilidad
EFECTO DE LOS AGENTES OXIDANTES
Peroxido de benzoilo
Peroxido de hidrogeno
hipoclorito sodico
Usado como bactericida
Se pueden formar
radicales libres
Oxidacion de la metionina
Los peroxidos se oxidan facilmente
Se oxida a metionin sulfona
Oxidacion de Cisteina
dehidroalanina
Productos inestables
Oxidacion del triptofano
Ocupa una posicion regular
En medio acido
Oxida a la N-formilquinurenina
Oxidacion de las tirosinas
obtiene ditirosina
REACCIONES CARBONIL-AMINA
De mucho impacto en
REaccion de maillard
Tiene lugar en muchos alimentos
Tiene lugar en sistemas biologicos
Degradacion de Strecker
Aldehidos contribuyen al desarrollo del olor
del alimento
OTRAS REACCIONES
Reacciones con lipidos
Radicales alcoxi y peroxi
Reaccion con polifenoles
Quinonas y grupos amino
Reacciones con disolventes organics
Para extraer aceite de semillas
Reacciones con nitritos
Se forman N-nistrosamidas
Reacciones con sulfitos
Reducen los enlaces disulfuro
de las proteinas
PROPIEDADES NUTRICIONALES
DE LAS PROTEINAS
CALIDAD PROTEICA
Arroz
Trigo
Cebada
Maiz
Legumbres
oleaginosas
Aminoacidos limitantes
Debajo de los niveles de proteina
Puede mejorar mezclandola con otra proteina rica en ese aminoacido esencial
El consumo excesivo puede
depender despues del consumo de otro
aminoacido
Antagonismo Aminoacidico
DIGESTIBILIDAD
Conformacion proteica
Proteinas nativas mejores hidrolizadas que las
desnaturalizadas
Porteinas fibrosas dificiles
de hidrolizar
Factores antinutricionales
Hay inhibidores de tripsina y de
quimotripsina
Dificultaran la hidrolisis
total de las
proteinas
Proteinas vegetales son antinutritivas
Inhiben la hidrolisis
en lso enlaces peptidicos
Proceso
Interaccion de proteinas con polisacardios
reduce la velocidad de hidrolisis
Azucares reductores disminuyen la
digestabilidad de la lisina
EVALUACION DEL VALOR
NURITIVO DE LAS PROTEINAS
Metodos biologicos
Basados en la ganancia en peso
Retencion de nitrogeno
Recomiendan el metodo FAO/OMS
Ensayos con ratas
Ensayos de 9 dias
Consisten en recoger orina y heces
Coeficiente de eficacioa proteica
Estudio para valorar
la calidad proteica
Metodos quimicos
Calcular valor nutritivo comparando su riqueza en aminoacidos esenciales con las de una
proteina patron
Permite simplicidad y formular dietas de lta calidad
Metodos enzimatios
y microbianos
Metodos in vitro
Miden digestibilidad
y liberacion de aminoacidos esenciales
Determinar valor nutritivo con el
crecimiento de diversos microorganismos
HIDROLIZADOS
DE PROTEINAS
PROPIEDADES FUNCIONALES
Dependen del tipo de enzima utilizada
Hidrolizados de proteinas no forman geles
inducidos por el calor
ALERGENICIDAD
Depende del tipo de
proteasa utilizada
Al agregar una enzima
disminuyeel alergeno
AR
Indice de reduccion de alergenicidad
PEPTIDOS AMARGOS
Sabor amargo procede de amargor que imparten ciertos peptidos liberados durante la hidrolisis
Hidrofobicidad se calcula utilizando energias libres de transferencias
Depende de la composicion del aminoacido y de la
enzima usada
Proteina de soya
Proteinas de maiz
Menos amarga el colageno
PROPIEDADES FUNCIONALES
DE LAS PROTEINAS
HIDRATACION DE LAS PROTEINAS
La fijacion de las proteinas disminuye con
la temperatura
Por el descenso del numero de
puentes de hidrogeno
Las propiedades reologicas
dependen de la interaccion del agua
Las moleculas de agua se fijan
a varios grupos de las proteinas
SOLUBILIDAD
pH y solubilidad
Proteina-proteina+ disolvente
Proteina - disolvente
Las interacciones hidrofobicas promueven la asociacion
proteina-proteina y disminuyen la solubilidad
La solubilidad minima se da a un pH similar al isoelectrico
Las proteinas tienen cargas netas positivas
o negativas
Solubilidad
El tamizado afecta a la solubilidad
Aumenta en las zonas apolares
<F<CL-<Br<I<CLO44<SNC-
Las sales tiene efectos especificos
sobre la solubilidad
Temperatura
0°C y 40°C crece la fuerza ionica
Disolventes organicos y solubilidad
Disminuye la permitividad de cualquier medio
acuoso
Aumentan las fuerzas
electrostaticas,repulsivas y atractivas
Indice de solubilidad proteica
Preparados proteicos
PROPIEDADES INTERFACIALES DE LAS PROTEINAS
Propiedades emulgentes
La leche homogeneizada es mas estable
frente al descremado
Afecta al desnatado
Indice de actividad emulgente
Conociendo el tamaño de gota promedio
se determina por el metodo de coulter
Carga proteica
La emulsion se infla
Se podra calcular
la cantidad de proteina adsorbida
Capacidad emulgente
Estabilidad de la emulsion
Suelen ser estables durante varios dias
Se puede recurrir a la centrifugacion para
la estabilizacion
Se ven afectadas por elpH
Las proteinas son muy solubles
en su punto isoelectrico
Propiedades espumantes
Formadas por
una fase continua acuosa
Formados pro fase
dispersa gaseosa
Derivan de sus finas burbujas de aire dispersas
Permite todo la formacion de la espuma
Capacidad espumante
Area interfacial que puede ser creada
por ella
Factores ambientales qu einfluyen en la formacion de la espuma
pH
Sales
Azucares
Lipidos
Concentracion proteica
Prpiedades moleculares que influyen sobre la formacion
de espumas
Las lisosimas juegan papel
importante en las proteinas
Esta positivamente
correlacionadad con la hidrofobia
FIJACION DEL FLAVOR
Termodinamica de las interacciones
proteina-flavor
Reduce la concentracion de los
compuestos del flavor
Proteinas en polvo fijan los flavores
a traves de van der Waals
Factores que influyen en la fijacion
de sustancias del flavor
pH suele ser mejor en alcalinos
Proteolisis perturba y disminuye
el numero de regiones
VISCOSIDAD
Define la resistencia al flujo
cuando se somete a la accion de fuerza
Algunos pueden ser fluidos no newtonianos
Coeficiente de viscosidad guarda relacion
debido a la interaccion proteina proteina
Viscosidad relativa
Viscosidad especifica
Viscosidad reducida
Viscosidad intirnseca
GELIFICACION
Consiste en la transformacion
de una proteina donde el estado sol
Pasa al estado gel
Se facilita por el calor
Se facilita por las enzimas
Se facilita por los cationes
Progel
Suele ser un liquido
con polimerizacion
Conversion de sol a progel
IRREVERSIBLE
Forman dos tipos
OPACOS
TRASLUCIDOS
Geles proteicos sistemas muy hidratados
Se puede facilitar por el proceso de proteolisis limitada
TEXTURIZACION
Texturizacion por hilado de fibras
Se deja mardurar
hasta la textura deseada
La fibra se enrolla, se comprime y
se estira para mejorar la resistenicia
Texturizacion de extrusion
Se parte el concentrado de proteina desengrasadas
con alto nivel de solubilidad proteica
FORMACION DE MASA PANARIA
relacion 3:1
Se mezcla y se trabaja de forma a una masa
La harina contiene proteinas insolubles y solubles
Solubles
representan el 20% de los totales,
fundamentada por enziimas
Con fuerzas de cizalla la proteina absorbe agua y se despliega parcialmente
Gluten formado
gliadinas
Contienen cisteina
gluteinas
Son polipeptidos heterogeneos
