LE 4 STRUTTURE DELLA PROTEINA
(4 livelli in ordine di complessità)

sono basate sui "legami" idrogeno tra il C=O e
il N-H di 2 residui (AA) diversi nella proteina

tratti di catena polipeptidica(proteica) che
assumono una struttura regolare e ripetitiva.

a(alfa)-elica
(si formano ponti a idrogeno
dopo 3/4 amminoacidi)

b(beta)-foglietto
(si formano ponti a idrogeno
tra O e H molto distanti)

ripiegamento b(beta)

non c'è in tutte le proteine

è quando più catene di proteine si uniscono
e formano un'unità PROTEICA

ogni catena si chiama SUBUNITA'

le interazioni che la stabiliscono sono le stesse
della struttura terziaria

interazioni ioniche

ponti disolfuro

ponti ad idrogeno

interazione idrofobiche
(interazioni di Van der Waals

esempi

enzimi

emoglobina

formato da 4 subunità
-2 alfa
-2 beta

l'ordine viene stabilito dalla sequenza di basi azotate

sequenza ordinata di amminoacidi che formano una proteina

nella struttura primaria è scritta anche la struttura secondaria, terziaria e quaternaria

conformazioni tridimensionali di una proteina

RUOTA I LEGAMI E GLI
PERMETTERA' DI SVOLGERE
L'ATTIVITA' BIOLOGICA

si basa su 4 interazioni

interazioni ioniche
(tra cariche opposte)

ponti ad idrogeno
(AA polari)

interazione idrofobiche
(forze di Van der Waals)
(AA non polari)

ponti disolfuro
(residui di cisteina S-H,S-S

decisa dalla struttura primaria

LA FUNZIONE DELLA PROTEINA
DIPENDE DALLA STRUTTURA TERZIARIA

in base alla struttura terziaria le proteine si dividono in

fibrose

-lunghe e strette
-non sono solubili
-hanno forme regolari

Es: capelli, seta,tendini

le a(alfa)-cheratine si uniscono
in protofibrille

le protofibrille si riuniscono in macrofibrille

può essere ad a(alfa)-elica (capelli),
b(beta)-foglietto (seta)

la struttura terziaria gli conferisce
elasticità e resistenza

globulari

la catena polipeptidica è ripiegata in modo
da formare una struttura compatta
-sono solubili
-struttura varia

gli AA:

idrofili si trovano nella parte esterna e
ionizzati a ph=7

si trovano in coppia con la catena laterale acida
legata alla catena laterale basica.

idrofobici si aggregano all'interno

molte catene laterali delle cisteine
sono legate in coppia a ponti disolfuro

in ambiente acquoso

radicali liberi polari si formano interazioni idrofile

i radicali apolari si aggregano tra loro per sfuggire all'acqua,
formano interazioni di Van der Waals

radicali ionizzati a pH=7 formano legami dipolo-dipolo

si dispongono con gli amminoacidi polari
l'esterno che "proteggono" quelli NON POLARI
che invece si dispongono verso l'interno

possono essere

enzimi

Immunoglobine (anticorpi)

proteine di trasporto
(mioglobina e emoglobina)

di membrana

sono biomolecole legate alle membrane (anche inglobata)
che circondano gli organuli e cellule

sono immerse in un ambiente idrofobico
appunto per questo nella maggior parte dei
casi presenta quasi solo amminoacidi NON POLARI

regolano il passaggio di sostanze

hanno strutture varie