Kategóriák: Minden - hidrolisis - factores - complejo - plasma

a juan david huertas murillo 11 éve

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vías de activación del complemento

La activación de la vía alternativa del complemento requiere la participación de C3, que sufre hidrolisis para producir C3a y C3b. C3a se difunde por el plasma, mientras que C3b se une a la membrana de las células objetivo, facilitado por la presencia de ácido oxálico.

vías de activación del complemento

MAC

para la funcionalidad total de la via de las manosas

actua en esta via como Qs
fragmenta a c2 en

se difunde a travez del plasma

es la porcion grande

se une a la membrana y a c4b para formar

comlejo c2a4b

fragmentando a c4 en

es la porcion grande

MBL

se une y reconoce a carbohidratos hallados en las superficies celulares de microotganismos
posee como subunidades a las proteiinas

MASP2

MASP1

para la activacion ademas de ello se nesecita de la presencia de un conjunto de componentes que son

difunde por el plasma sanguineo

complejo c2a4b3b convertasa de c5

es formado por el complejo c2a4b y la porcion grand ed ela molecual c3
su funcion es la de dividir c5 en sus porciones

se unira a la membrana y formara el complejo c2a4b3b

es una anafilotoxina que se difunde hacia el plasma

complejo c2a4b convertasa de c3

se le llama al complejo formado entre la porcion c2a de la molecula de c2 y la porcion c4b de la molecula c4b
su sustrato es c3 al que se encarga de hidrolizar y dividirle

c4

c4b

es la porcion grande de la molecual y esta se une a la membana

c4a

dicurre a traves del plasma

anafilotxina

c2

c2b

discurre a travez del plasma

c2a

es la porcion grande de la molecula y esta se une a c4a

C1

c1q
que se divide en

c1s

ejerce funcion sobre c2 y c4

c1r

para el funcionamiento de la via alternativa se necesita

c5

se divide en
c5b

se une a convertasa de c5

se une a la membrana

es el ultimo elemento para la formacion del MAC

de alli el mecanismo que se sigue es el camino comun de las vias

c5a

difunde por el plasma

convertasa de c5 c3bBb3b+properdina

tiene como sustrato a c5
su fincion es dividirlo y marcar el inicio de el MAC
difunde hacia el plasma
se une al complejo convertasa de c3

forma un nuevo complejo llamado convertasa de c5

convertasa de c3

su funcion es la de dividir a c3

properdina

si no se une
genera la disociacion y la sintesis del complejo c3bBb
si se une
es la encarga de hacer que el complejo c3bBb sea funcional en un 100%

a este complejo nuevo se le conoce como convertasa de c3

factor D

se encarga de clivar el factor B y de dividirlo en

este fragmento queda unido a c3b

para formar el complejo c3bBb

factor B

se une a c3b para generar el complejo c3bB
de alli se adhiere el factor D

se divide en

Bb

Ba

c3

este se encarga tambien de inucir a comienzo espontaneo de la via clasica o de la via alternativa
sufre una hidrolisis para producir
c3a

se difunde por el plasma

c3b

se une a lamembrana de celulas blanco

se une alli gracias a la cantidad de acido axalico

una vez sucedido esto se une el factor B a este complejo

via comun

c9

varias moleculas de este se unen a la membrana ocacionando un poro aun mas grande
de 90 a 100 angstrom

por este pror ingresan diversos ione, proteinas y aguaal igual que ciertos electrolitos se escapan de la celulalo que ocaciona que la celula muera por explocion

c8

se une a el complejo para generar en la membrana un pequeño poro

c7

se une al complejo formado para generar una mayor fuerza para que el complejo ingrese a la bicapa lipidica de la celula

c6

se une a c5 b
generando lo denominados dominios hidrofobicos

estos le permiten ingresar a la bicapa lipidica

vías de activación del complemento

via de las manosas

se activa sin la necesidad de la presencia de anticuerpos

via alterna

se puede decir que la via alterna es un secundarismo de la via clasica
se activa independientemente de de la presencia de anticuerpos

via clasica

para que se pueda generar la activacion por la via clasica es nesesario
cambios alostericos en la region FC
agente patogeno
inmunocomplejos formado s por igM e igG