LAS PROTEÍNAS.
Propiedades ácido-base de los aminoácidos.
Su forma iónica dependerá del pH.
Punto Isoeléctrico-Es el pH donde el aminoácido es neutro.
La amina capta electrones y el carboxilo los cede.
Zwitteriones-poseen cargas neutras, tienen formas diferentes de ionización.
Estereoisómeros de los aminoácidos.
La orientación L se da naturalmente, los D son obtenidos.
Se da en 19 de los 20 aminoácidos.
La glicina es una molécula simétrica y el aminoácido más simple.
Clases de aminoácidos.
Aminoácidos básicos.
Forman enlaces iónicos con aminoácidos ácidos.
Poseen carga positiva.
Aminoácidos ácidos.
Hay una carga negativa en la cadena lateral por la presencia de un ácido.
Aminoácidos polares.
Forman enlaces de hidrógeno.
Aminoácidos apolares.
Mantienen la estructura tridimensional de la proteína.
Poseen grupos R hidrocarbonados sin carga.
Alifáticos- no son aromáticos.
Aromáticos-hidrocarburos insaturados y cíclicos.
Aminoácidos.
Aminoácidos no estándar.
Son residuos de aminoácidos.
Aminoácidos que no conforman proteínas.
Aminoácidos estándar.
Son comunes en las estructuras de las proteínas.
Hay 20 de ellos.
Se dan por hidrólisis de polipéptidos.
Proteínas globulares.
Su estructura es complementaria a ligandos específicos.
Unen macromoléculas.
Proteínas fibrosas.
Tienen funciones estructurales.
Contienen estructuras secundarias.
Proteínas no estructuradas.
Se conocen como IUP en su mayoría son eucariotas.
La proliferación celular.
La traducción.
La transcripción.
Transducción de señales.
Estructuras.
Estructura cuaternaria.
Estructuras con muchas subunidades regulan la función de la proteína.
Oligómeros.
Formados por protómeros.
Posee subunidades idénticas.
Subunidad. Es un elemento polipeptídico.
Proteínas con elevado peso molecular.
Estructura Terciaria.
Se dan los dominios.
Segmentos independientes con funciones específicas.
Una molécula naciente se organiza.
Proteínas adquieren su estructura nativa.
Estructura secundaria.
Lámina beta.
Estructuras supersecundarias.
Combinación hélice alfa y lámina plegada beta.
Láminas plegadas beta antiparalelas.
Los enlaces de hidrógeno tienen direcciones opuestas.
Láminas plegadas beta paralelas.
Los enlaces de hidrógeno tienen una misma dirección.
Se encuentra extendida por completo.
Alineación de segmentos de la cadena polipeptídica.
Hélice alfa.
Algunos aminoácidos no forman esta estructura.
Los grupos R están hacia afuera de la hélice.
Se forman puentes de hidrógeno entre N-H.
Cadena polipeptídica enrollada dextrógira.
Estructura primaria.
Los residuos determinan su estructura tridimensional.
Secuencia de aminoácidos específica.
Funciones.
Respuesta al estrés.
El estrés abiótico está mediado por determinadas proteínas.
Almacenamiento.
Son reservas de nutrientes esenciales.
Transporte.
Son transportadoras de moléculas o iones a través de las membranas.
Regulación.
Modifican la función celular.
Defensa.
Variedad de proteínas protectoras.
Movimiento.
Participan en movimientos celulares.
Estructura.
Poseen propiedades especializadas.
Catálisis.
Las enzimas aceleran reacciones bioquímicas.
Propiedades:
Plegamiento proteínico.
Presencia de sitios de unión específicos.
Equilibrio entre rigidez y flexibilidad estructural.
Estructura superficial adaptable.
Definición.
Grupo diverso de macromoléculas.
Conformadas por aminoácidos.
Constan de cadenas polipeptídicas.
