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Inhibidores
-Inhiben selectivamente la acción de determinadas enzimas -Se enlazan en diferentes sitios de la molécula enzimática -Variación de velocidad de reacción -Competitivos y No competitivos
Activadores
-Incrementan velocidad de reacción -Moléculas o iones pequeños: Zn, Mg, Fe, Mn -Sitio activo electropositivo que atrae grupos con carga negativa del sustrato -Estabilizar estructura terciaria y cuaternaria de la enzima -Coenzimas similares a activadores: se requieren para actividad enzimática completa -Se requiere coenzima en concentración suficiente
pH
-Cambio de ionización de enzima o sustrato -Ionización de los grupos aminados del sitio activo o cercanos a él puede provocar cierto grado de desnaturalización de la enzima -Enzimas con significado clínico: la mayoría con actividad óptima a pH neutro -Para determinar actividad enzimática se emplean sustancias amortiguadoras en la mezcla de la reacción
Temperatura
-A mayor temperatura las reacciones se aceleran, aumento de 1°C aumento de 10% de actividad enzimática -Colisiones más frecuentes del sustrato con la enzima -El incremento de la temperatura (40-50°C) provoca la desnaturalización de la enzima y pérdida de la actividad catalítica -Rango de temperatura óptimo similar al del medio fisiológico en que trabajan las enzimas
Concentración enzima
-Mayor concentración, mayor velocidad de la reacción -Valor de Km independiente de la concentración enzimática
Concentración sustrato
-Si la enzima no se enlaza con el sustrato no ejerce actividad enzimática -Mayor concentración, mayor velocidad de reacción -Más moléculas de sustrato, mayor probabilidad de unirse al sitio activo de la enzima -A partir de la Vmax la concentración de sustrato no aumenta la velocidad
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FÁRMACOS
Muchos actúan como inhibidores de enzimas
Las enzimas son blancos naturales para la creación de fármacos potentes y específicos
Fármacos estatina: Inhiben la 3-hidroxi-3-metilglutaril coenzima A reductasa, disminuyendo así la producción de colesterol Farmacoterapia de hipertensión: Inhibidor de enzima convertidora de angiotensina, disminuyendo la concentración de angiotensina II, un vasoconstrictor
-Mecanismos de control en los organismos vivos. -Mecanismo de acción de varios fármacos y tóxicos. -Conocer el mecanismo de acción de las enzimas determinando residuos de aminoácidos importantes para la catálisis.
Inhibición Irreversible
Inhibidores Suicidas (basados en mecanismo)
EJEMPLOS: -Deprenilo: Para tratar mal de Parkinson -Penicilina: Betalactámico empleado para el tratamiento de infecciones provocadas por bacterias sensibles
Promisorios para la creación de fármacos específicos para enzima
Inhibidores útiles para identificar residuos de aminoácidos del sitio activo
El inhibidor se une de manera covalente a la enzima y bloquea su función
Complejo enzima-inhibidor muy estable
Modificación química de la enzima
Contienen un grupo químico que puede transformarse mediante la maquinaria catalítica de la enzima blanco
Inhibición Reversible
No competitiva
-Es factible la formación de complejos enzima-inhibidor y enzima-inhibidor-sustrato -Se disminuye la eficiencia para formar producto a partir del complejo EIS -Afecta afinidad aparente de la enzima por el sustrato
Competitiva
-Las estructuras de estos inhibidores se asemejan a las del sustrato -Los efectos se superan al aumentar concentración de sustrato -El inhibidor se une al sitio activo de la enzima -Disminuye moléculas libres y evita formación de complejo enzima-sustrato
In contrast to the main idea, the theme is the message, lesson or moral of the book.
Some tips to find out the theme of the book easier:
Es el principal método a través de inductores que son sustratos para la enzima
Permite que sea posible la vida en general.
Consiste en glicosilaciones, adición de grupos lipídicos, etc.
Tipos de regulación enzimática
Síntesis de isoenzimas
Aportan una vía de regulación de un misma reacción en diversas localizaciones o tiempo.
Síntesis de zimógenos
Su conversión implica una proteólisis selectiva
Modificaciones covalentes
Es capaz de activar enzimas e inactivas otras
Enzimas alostéricas
Responsable de las alteraciones en el estado metabólico.
Técnica MALDI-TOFF
-Desorción/ionización láser asistida por matriz -Análisis de biomoléculas (proteínas, péptidos, azúcares y lípidos) y moléculas orgánicas grandes (polímeros, dendrímeros y otras macromoléculas)
-El amino residuo terminal se etiqueta y retira del péptido sin afectar los enlaces de los otros residuos
Capilar
-En delgados capilares -Muy efectivo, pero requiere de muchas horas -Difícil cuantificación y automatización -Uso limitado a pequeñas cantidades y análisis
SDS-PAGE
-SDS (dodecil sulfato de sodio) es un detergente que desnaturaliza fuertemente a las proteínas. Tiene carga negativa y es capaz de rodear una proteína completamente enmascarando su carga (idéntica relación de masa-carga y similar forma -Separación de acuerdo a peso molecular
En gel
-Geles de agarosa y poliacrilamida -Basada en la filtración del gel y las movilidades electroforéticas de las moléculas -En gel de poliacrilamida (PAGE): Acrilamida, bisacrilamida y buffer a elección -pH cercano a 9 para proteínas -En gel de agarosa: Separación de macromoléculas de gran tamaño, como ADN y ARN -Bandas correspondientes a proteínas detectadas por tinción, marcación radioactiva o detección de anticuerpos -Para proteínas se emplea tinción con azul de Coomassie; compuestos fluorescentes y nitrato de plata para cantidades pequeñas
En papel
-Muestra sobre tira de papel filtro, con extremos sumergidos en recipientes con amortiguador a los que se conectan electrodos -Iones migran al electrodo de carga opuesta -Puede ser combinada con cromatografía de papel
HPLC
-Cromatografía líquida de alta eficacia -Se hace pasar una mezcla en un sistema disolvente (fase móvil) por acción de una bomba -La fase móvil pasa a través de una columna cromatográfica que contiene la fase estacionaria
-De filtración en gel -Separación en función de tamaño -Matriz de columna: polímero entrecruzado con poros de tamaño determinado -Proteínas de mayor tamaño migran por la columna más rápido que las de menor tamaño
-Por afinidad o capacidad de unión a un determinado ligando -Se retienen las proteínas que se unen específicamente a un ligando que previamente se ha unido covalentemente a la matriz de la columna -La proteína de interés retenida se eluye (se libera) con una solución que rompa la interacción ligando-proteína -El pH influye en la afinidad de la proteína porque determina su estado de ionización -Afinidad influenciada por concentración de iones en solución (concentración salina)
-A un pH determinado -Se basa en diferencias de signo y magnitud de la carga eléctrica neta de las proteínas -Matriz de columna: polímero sintético que contiene unidos grupos cargados
-Más potente para el fraccionamiento de mezclas proteicas -Fase estacionaria (sólido poroso) y fase móvil (solución que lentamente atraviesa la fase estacionaria) -Conforme migran las proteínas por la columna, su avance puede ser retardado en diferente grado por sus interacciones con la fase estacionaria
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Separa las proteínas del solvente valiéndose del gran tamaño de las proteínas frente al de moléculas de sales y del solvente
La muestra se introduce en una bolsa o tubo de membrana semipermeable y se cierran ambos extremos. La proteína no pasa la membrana semipermeable.
Se retienen las proteínas de gran tamaño dentro de la bolsa de membrana
-Ruptura celular -Ultracentrifugación -Centrifugación diferencial o en gradiente -Partículas "bio-magnéticas"
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Lácteos
Ejemplos: Tripsina, lactasa
Usos: -Enmascara el gusto a óxido -Producción de hidrolizados
Cámicos
Ejemplos: papaína, fascina, bromelina
Usos: -Ablandamiento de carnes -Producción de hidrolizados
Panificación
Ejemplos: amilasa, proteasas, lipoxidasa, lactasa
Usos: -Mejorar la calidad del pan -Disminuye la viscosidad -Produce un miga muy blanca
Usos: Detergentes
Catalizan reacciones de redox, es decir, transferencia de hidrógeno o electrones de un sustrato a otro.
Catalizan la transferencia de un grupo químico de un sustrato a otro
Catalizan las reacciones de hidrólisis (adición de agua)
Catalizan la reacciones de ruptura y/o soldadura de sustratos
Catalizan la inter-conversión de isómeros
Estipula que las enzimas son dinámicas y presentan cambios conformacionales que les permiten mejor adherencia al sustrato.
Modelo aceptado
Tipos de catálisis
Catálisis por aproximación
Sirve para que las moléculas en las reacciones deban aproximarse entre sí a la distancia de formación de enlace.
Catálisis por ion metálico
Generalmente se utiliza en cationes
Se puede llevar a cabo de maneras diferentes orientando el sustrato de la forma adecuada para reaccionar
Catálisis Ácido-Base
Se debe a la transferencia de un protón
Transferidos desde el sustrato o el intermediario
El intermediario se convierte en una especie fácil de descomponer productos.
Catálisis covalente
Formación de enlace covalente transitorio entre la enzima y el sustrato
Nucleófilo que se modifica covalentemente de forma temporal
Se estipula que las enzimas y sustratos presentan interacciones específicas y complementarias
Actúan en pequeñas cantidades y forman un complejo reversible del sustrato.
No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez
Muestran especificidad por el sustrato y su producción está directamente controlada por genes
Complementariedad
Electrónica
Geométrica
Estreospecifidad
Reacciona con algunos isómeros ópticos
A su vez
Teniendo factores que incluyen en su función
Temperaturas menores a 100°C
Concentración
Un pH neutro
Haciendo que
Aumentan la velocidad de reacción de 10^5 y 10^7
Catalizan reacciones de las rutas metabólicas centrales
The main idea is what the book is mostly about.
Some tips to find out the main idea of a book easier:
Type the names of the book characters. Start with the main character.
Draw arrows to represent the relationship between them and if it is possible write on them what they represent for each other (if they are relatives, friends, lovers, enemies etc.)
Se dividida en seis grupos y subgrupos y se le asigna un código de cuatro dígitos con un significado.
Número 4: Indica el orden en el que fue descubierto.
Número 3: Indica un subsubgrupo.
Número 2: Indica el subgrupo.
Número 1: Indica grupo principal.
What are the characteristics that best describe the character? Type them here.
Sufijo "asa"
Se utiliza para la descripción de la reacción que cataliza la enzima.
Adenilato Ciclasa: Hace un ciclo en la adenina.
Lactado Deshidrogenasa (LDH): Le “quita” hidrógenos al lactato.
Unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza.
Ejemplos
Fosfatasa: Cataliza la hidrólisis de los ésteres fosfóricos
Arginasa: Cataliza la hidrólisis de la arginina a la ornitina y urea.
What is the reason why the author wrote the book?
Ejemplo: La ligada de DNA une entre sí fragmentos de cadenas de DNA
Ejemplos: Esterasas, fosfatasas y peptidasas.
Who is the author of the book? Type in his/her name.
Catalizan
Formación, rotura y rearreglo de los enlaces covalentes para formar nuevas moléculas como:
Carbohidratos
Lípidos
Ácidos nucleicos
Proteínas
