por ABIGAIL HERNANDEZ ARENAS hace 4 años
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gluteinas
Son polipeptidos heterogeneos
gliadinas
Contienen cisteina
representan el 20% de los totales, fundamentada por enziimas
Se parte el concentrado de proteina desengrasadas con alto nivel de solubilidad proteica
La fibra se enrolla, se comprime y se estira para mejorar la resistenicia
Se deja mardurar hasta la textura deseada
OPACOS
TRASLUCIDOS
IRREVERSIBLE
Suele ser un liquido con polimerizacion
Pasa al estado gel
Proteolisis perturba y disminuye el numero de regiones
pH suele ser mejor en alcalinos
Proteinas en polvo fijan los flavores a traves de van der Waals
Reduce la concentracion de los compuestos del flavor
Prpiedades moleculares que influyen sobre la formacion de espumas
Esta positivamente correlacionadad con la hidrofobia
Las lisosimas juegan papel importante en las proteinas
Factores ambientales qu einfluyen en la formacion de la espuma
Concentracion proteica
Lipidos
Azucares
Sales
pH
Capacidad espumante
Area interfacial que puede ser creada por ella
Permite todo la formacion de la espuma
Derivan de sus finas burbujas de aire dispersas
Formados pro fase dispersa gaseosa
Formadas por una fase continua acuosa
Estabilidad de la emulsion
Las proteinas son muy solubles en su punto isoelectrico
Se ven afectadas por elpH
Se puede recurrir a la centrifugacion para la estabilizacion
Suelen ser estables durante varios dias
Capacidad emulgente
Es el volumen en ml de un aceite que puede ser emulsionado
Carga proteica
La emulsion se infla
Se podra calcular la cantidad de proteina adsorbida
Indice de actividad emulgente
Conociendo el tamaño de gota promedio se determina por el metodo de coulter
Afecta al desnatado
La leche homogeneizada es mas estable frente al descremado
Indice de solubilidad proteica
Preparados proteicos
Aumentan las fuerzas electrostaticas,repulsivas y atractivas
Disminuye la permitividad de cualquier medio acuoso
0°C y 40°C crece la fuerza ionica
Las sales tiene efectos especificos sobre la solubilidad
Aumenta en las zonas apolares
El tamizado afecta a la solubilidad
Las proteinas tienen cargas netas positivas o negativas
La solubilidad minima se da a un pH similar al isoelectrico
Las interacciones hidrofobicas promueven la asociacion proteina-proteina y disminuyen la solubilidad
Proteina-proteina+ disolvente
Proteina - disolvente
Por el descenso del numero de puentes de hidrogeno
Indice de reduccion de alergenicidad
Determinar valor nutritivo con el crecimiento de diversos microorganismos
Metodos in vitro
Miden digestibilidad y liberacion de aminoacidos esenciales
Permite simplicidad y formular dietas de lta calidad
Calcular valor nutritivo comparando su riqueza en aminoacidos esenciales con las de una proteina patron
Consisten en recoger orina y heces
Coeficiente de eficacioa proteica
Estudio para valorar la calidad proteica
Ensayos de 9 dias
Ensayos con ratas
Recomiendan el metodo FAO/OMS
Basados en la ganancia en peso
Retencion de nitrogeno
Azucares reductores disminuyen la digestabilidad de la lisina
Interaccion de proteinas con polisacardios reduce la velocidad de hidrolisis
Proteinas vegetales son antinutritivas
Inhiben la hidrolisis en lso enlaces peptidicos
Hay inhibidores de tripsina y de quimotripsina
Dificultaran la hidrolisis total de las proteinas
Porteinas fibrosas dificiles de hidrolizar
Proteinas nativas mejores hidrolizadas que las desnaturalizadas
Antagonismo Aminoacidico
Debajo de los niveles de proteina
Reducen los enlaces disulfuro de las proteinas
Se forman N-nistrosamidas
Para extraer aceite de semillas
Quinonas y grupos amino
Radicales alcoxi y peroxi
REaccion de maillard
obtiene ditirosina
En medio acido
Oxida a la N-formilquinurenina
Ocupa una posicion regular
Productos inestables
dehidroalanina
Se oxida a metionin sulfona
Los peroxidos se oxidan facilmente
Usado como bactericida
Enlaces proteina-proteina
Disminuyen digstibilidad
DHA
Formacion puede tener lugar via sin formaicones de carbaniones
Colageno contiene enlaces cruzados
Disminuye la digestibilidad de las proteinas
La extraccion inicial de un proton por ion hidroxilo
pH alcalino
Se pierden proteinas en el liquido sobrenadante como albumina
Concentracion alta conduce a la formacion de geles proteicos
Transglutaminas catalizan
se dan restos lisilo
Proteolisis
Sineresis de enlaces peptidicos
Suelen contener peptidos de bajo peso molecular
Altera propiedadades funcioanles
alquilacion
Hidrolizan facilmente
Conversion de los enlaces disulfuro de las proteinas en derivados sulfonato
Añade cargas negativas
Aumenta la electronegatividad de las proteinas
Sensibles a la coagulacion por iones calcio
Sustituye la carga positiva de restos lisilo
Grupos amino se acilan
Anhidrido acetico
Grupos SH pueden alquilarse
Reaccionan con yodoacetato
Eliminan la carga positiva
Sus efectos pueden relacionarse con la desestabilizacion de las iteracciones hidrofobicas de las proteinas
Las sales que estabilizan la estructura de las proteinas promueven la estructuracion del agua a traves de puentes de hidrogeno
Concentraciones bajas los iones intreaccionan con las proteinas por interacciones electrostaticas
Afectan a la estabiliadd de las proteinas por vias distintas
Es inducido por los detergentes
Por lo tanto es irreversible
DODECILSULFATO
Implica la fijacion preferencial del detergente a la molecula desnatualizada
Desnaturaliza a la mayor parte de las proteinas globulares
Potente desnaturalizante de las proteinas
Dificil de renaturalizar por completo de las proteinas por la urea
Implican dos mecanismos
2 implica la solubilizacon de los restos aminoacidicos
1 la fijacion preferencial de la urea el GuHCl la proteina desnaturalizada
Clorhidrato de guanidina
Es un agente desnaturalizante mas potente que la urea debido al caracter ionico
Urea
Cuando una proteina se expone a la mezcla de slutos el efecto neto sigue una misma pauta aditiva
Se cree que los efectos siguen un mecanismo universal
Refuerzan las reacciones electrostaticas entre grupos con cargas opuestas
Pueden reforzar la formacion de los puentes de hidrogeno peptidicos
Afectan a los puentes de hidrogeno y las interacciones electrostaticas
Afectan a la estabilidad de las interacciones hidrofobicas
pH y desnaturalizacion
a pH alcalino de hidrolizan los enlaces peptidicos, se destruyen grupo sulfhidrilo y se producen agregaciones irreversibles en las proteinas
Suele ser reversible
A valores de pH extremos las fuerzas determinan el hichamiento y deplegamiento de la molecula proteica
Debido a la ionizacion de los grupos sulfhidrilo, fenolicos y carboxilicos
Fuerzas de cizalla y desnaturalizacion
Mucha aplicacion de la tecnologia para generar fuerzas de cizalla
Se debe a la incorporacion de burbujas de aire y adsorcion de moleculas de proteina
Mediante el batido puedes desnaturalizar proteinas
Presion hidrostatica y desnaturalizacion
Es reversible
Induce por la presion una reduccion de volumen
Se da a los 25°C si la presion es sufucentemente alta
Temperatura y desnaturalizacion
Puede afectar a las propiedades funcioanles de los alimentos
El agua facilita la desnaturalizacion por el calor
Calor para la consevacion y procesado de alimentos
La recuperan a un pH, fuerza ionica nativa condiciones de solucion
A un estado desplegado
Fijacion de sutratos o ligandos prosteticos
Se compensa con las interacciones no covalentes disminuyendo la energia libre
Contribuyen a estabilizar las estructuras de las proteinas plegadas
Enlaces covalentes de los aminoacidos
Se calcula utilizando correlaciones proteicas
La variaciones de energia libre suelen ser una funcion cuadratica
Son la principal causa de plegamiento en la singular estructura terciaria adoptada
Todos los grupos cargados estan distribuidos sobre la superficie de moleculas proteicas
Punto isoionico
Es el pH de la disolucion proteica en ausencia de electrolitos
El puente disminuye la energia de la proteina -4.5 kcal/mol
Contribuye a la estabilidad de la estructura nativa
Energia oscila entre 2 y 7,9 kcal/mol
Puede representarse como D-H
Interaccion de un atomo de H+ covalentemente unido a una tomo electronegativo
Magnitud de la fuerza dependientes De la distancia interatomica
Tienen un componente atractivo y otro repulsivo
Interacciones dipolo-dipolo inducido dipolo inducido-dipolo inducido
Perturbaciones a la gemoetria
Aumentan la energia libre de la molecula
Asumen un numero limitado de configuraciones
Regiones de la secuencia polipeptidica
Van der Waals
Es la totalidad del area ocupado por la proteina
Adquirir forma tridimensional
Forman estructuras similares a las de una hoja
De naturaleza anfifilica
Un lado esta ocupado por cadenas laterales hidrofobas y por restos hidrofilos
Mayormente abundante en las proteinas
Se forman consecutivamente y asumen valores identics
Enlaces peptidos
Consistuyen 1/3 del total de los enlaces covalentes tienen liberta rotaiconal
Contienen aminas primarias y da un derivado muy fluorescente
Para cuantificar aminoacidos proteinas y peptidos
Derivado muy fluorescente que tiene un maximo de excitacion de 380 nm
Para cuantificar los aminoacidos
Forman intermediarios sendas moleculas de amoniaco, adehido
Basico
Acido
Son afolitos
Responsable de actividad optica
Producto de enlaces cruzados
