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jonka ABIGAIL HERNANDEZ ARENAS 4 vuotta sitten

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PROTEINAS

Los aminoácidos presentan diversas propiedades fisicoquímicas, entre ellas la estereoquímica y la reactividad química. La estereoquímica se relaciona con la actividad óptica debido a la presencia de un centro asimétrico.

PROTEINAS

PROTEINAS

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

FORMACION DE MASA PANARIA
Gluten formado

gluteinas

Son polipeptidos heterogeneos

gliadinas

Contienen cisteina

Con fuerzas de cizalla la proteina absorbe agua y se despliega parcialmente
Solubles

representan el 20% de los totales, fundamentada por enziimas

La harina contiene proteinas insolubles y solubles
Se mezcla y se trabaja de forma a una masa
relacion 3:1
TEXTURIZACION
Texturizacion de extrusion

Se parte el concentrado de proteina desengrasadas con alto nivel de solubilidad proteica

Texturizacion por hilado de fibras

La fibra se enrolla, se comprime y se estira para mejorar la resistenicia

Se deja mardurar hasta la textura deseada

GELIFICACION
Se puede facilitar por el proceso de proteolisis limitada
Geles proteicos sistemas muy hidratados
Forman dos tipos

OPACOS

TRASLUCIDOS

Conversion de sol a progel

IRREVERSIBLE

Progel

Suele ser un liquido con polimerizacion

Se facilita por los cationes
Se facilita por las enzimas
Se facilita por el calor
Consiste en la transformacion de una proteina donde el estado sol

Pasa al estado gel

VISCOSIDAD
Viscosidad intirnseca
Viscosidad reducida
Viscosidad especifica
Viscosidad relativa
Coeficiente de viscosidad guarda relacion debido a la interaccion proteina proteina
Algunos pueden ser fluidos no newtonianos
Define la resistencia al flujo cuando se somete a la accion de fuerza
FIJACION DEL FLAVOR
Factores que influyen en la fijacion de sustancias del flavor

Proteolisis perturba y disminuye el numero de regiones

pH suele ser mejor en alcalinos

Termodinamica de las interacciones proteina-flavor

Proteinas en polvo fijan los flavores a traves de van der Waals

Reduce la concentracion de los compuestos del flavor

PROPIEDADES INTERFACIALES DE LAS PROTEINAS
Propiedades espumantes

Prpiedades moleculares que influyen sobre la formacion de espumas

Esta positivamente correlacionadad con la hidrofobia

Las lisosimas juegan papel importante en las proteinas

Factores ambientales qu einfluyen en la formacion de la espuma

Concentracion proteica

Lipidos

Azucares

Sales

pH

Capacidad espumante

Area interfacial que puede ser creada por ella

Permite todo la formacion de la espuma

Derivan de sus finas burbujas de aire dispersas

Formados pro fase dispersa gaseosa

Formadas por una fase continua acuosa

Propiedades emulgentes

Estabilidad de la emulsion

Las proteinas son muy solubles en su punto isoelectrico

Se ven afectadas por elpH

Se puede recurrir a la centrifugacion para la estabilizacion

Suelen ser estables durante varios dias

Capacidad emulgente

Es el volumen en ml de un aceite que puede ser emulsionado

Carga proteica

La emulsion se infla

Se podra calcular la cantidad de proteina adsorbida

Indice de actividad emulgente

Conociendo el tamaño de gota promedio se determina por el metodo de coulter

Afecta al desnatado

La leche homogeneizada es mas estable frente al descremado

SOLUBILIDAD
Disolventes organicos y solubilidad

Indice de solubilidad proteica

Preparados proteicos

Aumentan las fuerzas electrostaticas,repulsivas y atractivas

Disminuye la permitividad de cualquier medio acuoso

Temperatura

0°C y 40°C crece la fuerza ionica

Solubilidad

Las sales tiene efectos especificos sobre la solubilidad

Aumenta en las zonas apolares

El tamizado afecta a la solubilidad

pH y solubilidad

Las proteinas tienen cargas netas positivas o negativas

La solubilidad minima se da a un pH similar al isoelectrico

Las interacciones hidrofobicas promueven la asociacion proteina-proteina y disminuyen la solubilidad

Proteina-proteina+ disolvente

Proteina - disolvente

HIDRATACION DE LAS PROTEINAS
Las moleculas de agua se fijan a varios grupos de las proteinas
Las propiedades reologicas dependen de la interaccion del agua
La fijacion de las proteinas disminuye con la temperatura

Por el descenso del numero de puentes de hidrogeno

HIDROLIZADOS DE PROTEINAS

PEPTIDOS AMARGOS
Menos amarga el colageno
Proteinas de maiz
Proteina de soya
Depende de la composicion del aminoacido y de la enzima usada
Hidrofobicidad se calcula utilizando energias libres de transferencias
Sabor amargo procede de amargor que imparten ciertos peptidos liberados durante la hidrolisis
ALERGENICIDAD
AR

Indice de reduccion de alergenicidad

Al agregar una enzima disminuyeel alergeno
Depende del tipo de proteasa utilizada
PROPIEDADES FUNCIONALES
Hidrolizados de proteinas no forman geles inducidos por el calor
Dependen del tipo de enzima utilizada

PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS PROTEINAS

EVALUACION DEL VALOR NURITIVO DE LAS PROTEINAS
Metodos enzimatios y microbianos

Determinar valor nutritivo con el crecimiento de diversos microorganismos

Metodos in vitro

Miden digestibilidad y liberacion de aminoacidos esenciales

Metodos quimicos

Permite simplicidad y formular dietas de lta calidad

Calcular valor nutritivo comparando su riqueza en aminoacidos esenciales con las de una proteina patron

Metodos biologicos

Consisten en recoger orina y heces

Coeficiente de eficacioa proteica

Estudio para valorar la calidad proteica

Ensayos de 9 dias

Ensayos con ratas

Recomiendan el metodo FAO/OMS

Basados en la ganancia en peso

Retencion de nitrogeno

DIGESTIBILIDAD
Proceso

Azucares reductores disminuyen la digestabilidad de la lisina

Interaccion de proteinas con polisacardios reduce la velocidad de hidrolisis

Factores antinutricionales

Proteinas vegetales son antinutritivas

Inhiben la hidrolisis en lso enlaces peptidicos

Hay inhibidores de tripsina y de quimotripsina

Dificultaran la hidrolisis total de las proteinas

Conformacion proteica

Porteinas fibrosas dificiles de hidrolizar

Proteinas nativas mejores hidrolizadas que las desnaturalizadas

CALIDAD PROTEICA
El consumo excesivo puede depender despues del consumo de otro aminoacido

Antagonismo Aminoacidico

Puede mejorar mezclandola con otra proteina rica en ese aminoacido esencial
Aminoacidos limitantes

Debajo de los niveles de proteina

oleaginosas
Legumbres
Maiz
Cebada
Trigo
Arroz

CAMBIOS FISICOS, QUIMICOS Y NUTRITIVOS

OTRAS REACCIONES
Reacciones con sulfitos

Reducen los enlaces disulfuro de las proteinas

Reacciones con nitritos

Se forman N-nistrosamidas

Reacciones con disolventes organics

Para extraer aceite de semillas

Reaccion con polifenoles

Quinonas y grupos amino

Reacciones con lipidos

Radicales alcoxi y peroxi

REACCIONES CARBONIL-AMINA
Aldehidos contribuyen al desarrollo del olor del alimento
Degradacion de Strecker
Tiene lugar en sistemas biologicos
Tiene lugar en muchos alimentos
De mucho impacto en

REaccion de maillard

EFECTO DE LOS AGENTES OXIDANTES
Oxidacion de las tirosinas

obtiene ditirosina

Oxidacion del triptofano

En medio acido

Oxida a la N-formilquinurenina

Ocupa una posicion regular

Oxidacion de Cisteina

Productos inestables

dehidroalanina

Oxidacion de la metionina

Se oxida a metionin sulfona

Los peroxidos se oxidan facilmente

Se pueden formar radicales libres
hipoclorito sodico

Usado como bactericida

Peroxido de hidrogeno
Peroxido de benzoilo
ALTERACION QUIMICA DE LOS AMINOACIDOS
ENTRECRUZAMIENTO DE LAS PROTEINAS

Enlaces proteina-proteina

Disminuyen digstibilidad

DHA

Formacion puede tener lugar via sin formaicones de carbaniones

Colageno contiene enlaces cruzados

Dan aminoacidos toxicos
desamidacion
Desulfuracion
Hidrolisis
Racemizacion

Disminuye la digestibilidad de las proteinas

La extraccion inicial de un proton por ion hidroxilo

pH alcalino

CAMBIOS EN LA COMPOSICION PRODUCIDOS DURANTE LA EXTRACCION Y EL FRACCIONAMIENTO
Alteran composicion aminoacidica
Precipitacion isoelectrica

Se pierden proteinas en el liquido sobrenadante como albumina

Algunas proteinas pueden perderse en el fraccionamiento

MODIFICACION QUIMICA Y ENZIMATICA

MODIFICACIONES ENZIMATICAS
Entrecruzamiento

Concentracion alta conduce a la formacion de geles proteicos

Transglutaminas catalizan

se dan restos lisilo

Reaccion plasteina

Proteolisis

Sineresis de enlaces peptidicos

Hidrolisis enzimatica

Suelen contener peptidos de bajo peso molecular

Altera propiedadades funcioanles

MODIFICACIONES QUIMICAS
Esterificacion

alquilacion

Hidrolizan facilmente

Sulfitosis

Conversion de los enlaces disulfuro de las proteinas en derivados sulfonato

Fosforilacion

Añade cargas negativas

Aumenta la electronegatividad de las proteinas

Sensibles a la coagulacion por iones calcio

Acilacion

Sustituye la carga positiva de restos lisilo

Grupos amino se acilan

Anhidrido acetico

Alquilacion

Grupos SH pueden alquilarse

Reaccionan con yodoacetato

Eliminan la carga positiva

EFECTOS DE LOS TRATAMIENTOS TERMICOS MODERADOS

Las proteinas de desnaturalizan al exponerlas a tratamientos termicos
No produce derivados toxicos
Beneficio
Inactivacion de toxinas
La desnaturalizacion mejora la digestablidad y disponibilidad biologica

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

AGENTES DESNATURALIZANTES
Desnaturalizacion y sales caotropicas

Sus efectos pueden relacionarse con la desestabilizacion de las iteracciones hidrofobicas de las proteinas

Las sales que estabilizan la estructura de las proteinas promueven la estructuracion del agua a traves de puentes de hidrogeno

Concentraciones bajas los iones intreaccionan con las proteinas por interacciones electrostaticas

Afectan a la estabiliadd de las proteinas por vias distintas

Desnaturalizacion y detergentes

Es inducido por los detergentes

Por lo tanto es irreversible

DODECILSULFATO

Implica la fijacion preferencial del detergente a la molecula desnatualizada

Desnaturaliza a la mayor parte de las proteinas globulares

Potente desnaturalizante de las proteinas

Desnaturalizacion y solutos organicos

Dificil de renaturalizar por completo de las proteinas por la urea

Implican dos mecanismos

2 implica la solubilizacon de los restos aminoacidicos

1 la fijacion preferencial de la urea el GuHCl la proteina desnaturalizada

Clorhidrato de guanidina

Es un agente desnaturalizante mas potente que la urea debido al caracter ionico

Urea

Desnaturalizacion y solutos de bajo peso molecular

Cuando una proteina se expone a la mezcla de slutos el efecto neto sigue una misma pauta aditiva

Se cree que los efectos siguen un mecanismo universal

Desnaturalizacion y disolventes organicos

Refuerzan las reacciones electrostaticas entre grupos con cargas opuestas

Pueden reforzar la formacion de los puentes de hidrogeno peptidicos

Afectan a los puentes de hidrogeno y las interacciones electrostaticas

Afectan a la estabilidad de las interacciones hidrofobicas

Agentes quimicos

pH y desnaturalizacion

a pH alcalino de hidrolizan los enlaces peptidicos, se destruyen grupo sulfhidrilo y se producen agregaciones irreversibles en las proteinas

Suele ser reversible

A valores de pH extremos las fuerzas determinan el hichamiento y deplegamiento de la molecula proteica

Debido a la ionizacion de los grupos sulfhidrilo, fenolicos y carboxilicos

Agentes fisicos

Fuerzas de cizalla y desnaturalizacion

Mucha aplicacion de la tecnologia para generar fuerzas de cizalla

Se debe a la incorporacion de burbujas de aire y adsorcion de moleculas de proteina

Mediante el batido puedes desnaturalizar proteinas

Presion hidrostatica y desnaturalizacion

Es reversible

Induce por la presion una reduccion de volumen

Se da a los 25°C si la presion es sufucentemente alta

Temperatura y desnaturalizacion

Puede afectar a las propiedades funcioanles de los alimentos

El agua facilita la desnaturalizacion por el calor

Calor para la consevacion y procesado de alimentos

TERMODINAMICA DE LA DESNATURALIZACION
Es reversible para proteinas monomericas pequeñas

La recuperan a un pH, fuerza ionica nativa condiciones de solucion

Despliegan por completo la totalidad de la molecula
Afectan a la absorbancia ultravioleta Coeficiente de sedimentacion actividad enzimatica
Implica la transformacion de una estructura plegada

A un estado desplegado

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

ESTABILIDAD CONFORMACIONAL Y ADAPTABILIDAD DE LAS PROTEINAS
Les permite a las proteinas llevar a cabo fucnioanes biologicas

Fijacion de sutratos o ligandos prosteticos

El incremento de energia impulsado por esta perdida

Se compensa con las interacciones no covalentes disminuyendo la energia libre

Es la diferencia de energia libre entre los estados nativo y desnaturalizado
FUERZAS IMPLICADAS EN LA ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Son el resultado de varias interacciones repulsivas y atractivas no covalentes
Enlaces disulfuro

Contribuyen a estabilizar las estructuras de las proteinas plegadas

Enlaces covalentes de los aminoacidos

Interacciones hidrofobicas

Se calcula utilizando correlaciones proteicas

La variaciones de energia libre suelen ser una funcion cuadratica

Son la principal causa de plegamiento en la singular estructura terciaria adoptada

Interacciones electrostaticas

Todos los grupos cargados estan distribuidos sobre la superficie de moleculas proteicas

Punto isoionico

Es el pH de la disolucion proteica en ausencia de electrolitos

Puentes de hidrogeno

El puente disminuye la energia de la proteina -4.5 kcal/mol

Contribuye a la estabilidad de la estructura nativa

Energia oscila entre 2 y 7,9 kcal/mol

Puede representarse como D-H

Interaccion de un atomo de H+ covalentemente unido a una tomo electronegativo

Interaccions de van der Waals

Magnitud de la fuerza dependientes De la distancia interatomica

Tienen un componente atractivo y otro repulsivo

Interacciones dipolo-dipolo inducido dipolo inducido-dipolo inducido

Deformaciones estericas

Perturbaciones a la gemoetria

Aumentan la energia libre de la molecula

Asumen un numero limitado de configuraciones

Estructura cuaternaria
Principales proteinas de reserva, soja, B-conglicinina
Impulsada por la exigencia termodinamica de enterrar las superficies hidrofobas
Disposicion espacial adoptada por una proteina que contiene mas de una proteina
Estructura terciaria
Microproteinas
Se distinguen dominios

Regiones de la secuencia polipeptidica

Supone a optimizacion de diversad interacciones

Van der Waals

Area interfacial accesible

Es la totalidad del area ocupado por la proteina

Disposicion lograda se pliega sobre si misma

Adquirir forma tridimensional

Estructura secundaria
Estructura en lamina

Forman estructuras similares a las de una hoja

Estructuras helicoidales

De naturaleza anfifilica

Un lado esta ocupado por cadenas laterales hidrofobas y por restos hidrofilos

Mayormente abundante en las proteinas

Se forman consecutivamente y asumen valores identics

Disposicion espacial periodica en la cadena polipetidica
Estructura primaria
Configuración trans
Se unen de forma covalente, a traves de enlaces amida

Enlaces peptidos

Consistuyen 1/3 del total de los enlaces covalentes tienen liberta rotaiconal

PROPIEDADES FISICOQUIMICAS DE AMINOACIDOS

Reactividad química
Reaccion con la fluoresencia

Contienen aminas primarias y da un derivado muy fluorescente

Para cuantificar aminoacidos proteinas y peptidos

Reaccion con O-fltaldialdehido

Derivado muy fluorescente que tiene un maximo de excitacion de 380 nm

Reaccion con la ninhidrina

Para cuantificar los aminoacidos

Forman intermediarios sendas moleculas de amoniaco, adehido

Propiedades hidrofobicas
Exceso de energia libre en un soluto disuelto en agua
Propiedades acido base
El grado de ionizacion de un grupo puede determinarse por ecuación de Henderson-Hasselbach
Grupo amina

Basico

Grupo carboxilico

Acido

Son afolitos

Estereoquimica
Centro asimetrico

Responsable de actividad optica

Estructura y clasificacion
Aminoacidos derivados

Producto de enlaces cruzados

Unidos via enlace amida
21 Diferentes aminoacidos