LE 4 STRUTTURE DELLA PROTEINA (4 livelli in ordine di complessità)

Lisää tämän kaltaisia

SPUTO

luonut kandji papedemba

BIOLOGIA mappa

luonut Angela Fruni

I protidi

luonut Ivana marotta

Le sinapsi

luonut Sofia Palermo

LE 4 STRUTTURE DELLA PROTEINA (4 livelli in ordine di complessità)

TERZIARIA

in base alla struttura terziaria le proteine si dividono in

di membrana

hanno strutture varie

sono biomolecole legate alle membrane (anche inglobata) che circondano gli organuli e cellule

regolano il passaggio di sostanze

sono immerse in un ambiente idrofobico appunto per questo nella maggior parte dei casi presenta quasi solo amminoacidi NON POLARI

globulari

possono essere

proteine di trasporto (mioglobina e emoglobina)

Immunoglobine (anticorpi)

in ambiente acquoso

si dispongono con gli amminoacidi polari l'esterno che "proteggono" quelli NON POLARI che invece si dispongono verso l'interno

radicali ionizzati a pH=7 formano legami dipolo-dipolo

i radicali apolari si aggregano tra loro per sfuggire all'acqua, formano interazioni di Van der Waals

radicali liberi polari si formano interazioni idrofile

gli AA:

molte catene laterali delle cisteine sono legate in coppia a ponti disolfuro

idrofobici si aggregano all'interno

idrofili si trovano nella parte esterna e ionizzati a ph=7

si trovano in coppia con la catena laterale acida legata alla catena laterale basica.

la catena polipeptidica è ripiegata in modo da formare una struttura compatta -sono solubili -struttura varia

fibrose

la struttura terziaria gli conferisce elasticità e resistenza

-lunghe e strette -non sono solubili -hanno forme regolari

Es: capelli, seta,tendini

può essere ad a(alfa)-elica (capelli), b(beta)-foglietto (seta)

le a(alfa)-cheratine si uniscono in protofibrille

le protofibrille si riuniscono in macrofibrille

decisa dalla struttura primaria

LA FUNZIONE DELLA PROTEINA DIPENDE DALLA STRUTTURA TERZIARIA

si basa su 4 interazioni

ponti disolfuro (residui di cisteina S-H,S-S

interazione idrofobiche (forze di Van der Waals) (AA non polari)

ponti ad idrogeno (AA polari)

interazioni ioniche (tra cariche opposte)

conformazioni tridimensionali di una proteina

RUOTA I LEGAMI E GLI PERMETTERA' DI SVOLGERE L'ATTIVITA' BIOLOGICA

PRIMARIA

nella struttura primaria è scritta anche la struttura secondaria, terziaria e quaternaria

sequenza ordinata di amminoacidi che formano una proteina

l'ordine viene stabilito dalla sequenza di basi azotate

QUATERNARIA

esempi

emoglobina

formato da 4 subunità -2 alfa -2 beta

enzimi

le interazioni che la stabiliscono sono le stesse della struttura terziaria

interazione idrofobiche (interazioni di Van der Waals

ponti ad idrogeno

ponti disolfuro

interazioni ioniche

è quando più catene di proteine si uniscono e formano un'unità PROTEICA

ogni catena si chiama SUBUNITA'

non c'è in tutte le proteine

SECONDARIA

tratti di catena polipeptidica(proteica) che assumono una struttura regolare e ripetitiva.

ripiegamento b(beta)

b(beta)-foglietto (si formano ponti a idrogeno tra O e H molto distanti)

a(alfa)-elica (si formano ponti a idrogeno dopo 3/4 amminoacidi)

sono basate sui "legami" idrogeno tra il C=O e il N-H di 2 residui (AA) diversi nella proteina