Mapa conceitual Bioquímica Essencial

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AMINOÁCIDOS

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BIOSSINALIZAÇÃO

respostas em cada tipo de célula

DEPENDENTE DE CONTATO

SINÁPTICA

ENDÓCRINA

PARÁCRINA

transdução de sinais

seis tipos de receptores

nuclear

de adesão

canal iônico

guanilil-ciclase

tirosina-cinase

proteína G

Molécula-sinal

integração

adaptação

amplificação

proteínas, peptídeos, aminoácidos, nucleotídeos...

receptor de um membrana celular (uma proteína), ativando segundos mensageiros intracelulares e por final moléculas efetoras

cascata de reações

Neurotransmissores, fatores de crescimento, hormônios, luz, toque mecânico, moléculas de superfície, sinais de desenvolvimento, componentes da matriz extracelular, antígenos, gustativos, odorantes, feromônios

BIOMOLÉCULAS

pH

Ka= [H+][A-]/[HA] quanto maior o valor de Ka, mais forte é o ácido, pois há maior liberação de H+, aumenta a concentração de prótons, diminui o pH e vice-versa

Concentração de prótons de hidrogênio

pH = - log [H+]

ionização das moléculas

Transporte, defesa, estrutural, pressão osmótica, catalítica, receptor celular, sinalizadora

estruturas

quaternária: associação de várias cadeias polipeptídicas, subunidades

terciária: enovelamento da cadeia polipeptídica, ligação entre os radicais dos aminoácidos

secundária: folha beta e alfa-hélices

primária: sequência de aminoácidos

aminoácidos

monomêros formados por um carbono quiral ligado a um grupo amino e carboxila, e uma cadeia lateral, hidrogênio

isômeros L e D

somente aminoácidos L existem nos seres humanos

códons de nucleotídeos do DNA

20 tipos de aminoácidos

mais alguns tipos presentes em diferentes formas de vida

diferentes grupos R

aromáticos

básicos

especiais

ácidos

hidrofóbicos apolares

polares

influenciados pelo pH nos grupos ionizáveis

ligações peptídicas

mais rígidas que as demais ligações

o grupo alfa-carboxila de um aminoácido com o alfa-amino do outro

Carga líquida da molécula

é zero quando as cargas negativas e positiva se anulam

Protonar ou desprotonar

Escala até 14

tipos

LIPÍDIOS

CARBOIDRATO

ÁCIDOS NUCLEICOS

PROTEÍNAS

interações intermoleculares para formar as estruturas terciarias e quaternárias. Interações intramoleculares formam as subunidades

GRUPOS FUNCIONAIS

a reação entre as moléculas

formadas por

átomos

ligados entre si por

Forças INTRAmoleculares

ligações covalentes

compartilhamento de elétrons

iônicas (não muito comuns na bioquímica)

elétrons

como

carbono

quiral: 4 ligantes diferentes

AMINOÁCIDOS

estereoisômeros

especificidade

sítio de ligação em enzima e substrato

nitrogênio

hidrogênio

oxigênio

interagem entre si por

Forças INTERmoleculares

Ligação de hidrôgenio

é uma força inter ou intramolecular resultado de uma força atrativa de um átomo de hidrôgenio em covalência com um átomo muito negativo

íon- dipolo induzido

atração que ocorre quando um íon provoca um dipolo em uma molécula apolar por perturbação dos elétrons na espécie polar

íon-dipolo

atração entre íon e uma molécula que tem um dipolo (polar)

dipolo-dipolo induzido

quando uma molécula não polar se aproxima de uma molécula polar, a molécula polar provoca um dipolo na molécula apolar ou átomo, pois ocorre uma perturbação nos elétrons da espécie não polar

dipolo-dipolo

atração entre o positivo e negativo de moléculas polares, só acontece quando as moléculas estão próximas

dipolo induzido-dipolo induzido

atração entre dipolos de duas moléculas apolares diferentes causados pela distribuição da nuvem de elétrons de uma mesma molécula apolar responsável pela condensação e solidificação das substâncias em baixa temperatura

ENZIMAS

são alostéricas

catalíticas, específicas para moléculas em que agem

sítio ativo onde ligam os subtratos

produtos

Regulação Enzimática

modulação covalente

ativação de zimogênios

fosforilção e desfosforilação

inibidores

irreversíveis

reversíveis

incompetitivo

não competitivos/misto

competitivos

alosteria

ativadores ou inibidores

cooperatividade

catalisar a reação nos dois sentidos

a quantidade de energia de ativação necessária (mas mesmo sem a enzima a reação acontece)

estado de transição que forma um complexo enzima-subtrato, (para isso ocorrer é necessário que existam interações)

não alteram a quantidade de energia livre

holoenzima

grupo prostético

cofatores: para serem funcionais (como íons, Mg, Cu, Zn)

coenzimas, são como os cofatores mas orgânicas

vitaminas

a coenzima piridoxal fosfato derivado da vitamina do complexo B

apoenzima: a parte proteica da enzima, inativa

nível estrutural terciário e quaternário

BIOENERGÉTICA

Fluxo/transferência de energia nos organismos

energia química

moléculas transferidoras

ATP

TODAS AS CÉLULAS CONSEGUEM USAR

HIDRÓLISE, LIBERA GRANDE QUANTIDADE DE ENERGIA

ADP

AMP

FADH

NAD

Acetil-coA

fosfenolpiruvato

Leis da termodinâmica

2ª LEI ENTROPIA

A TEORIA DO CAOS: a célula precisa de energia para manter a ordem do sistema em um universo caótico

1ª LEI: CONSERVAÇÃO DE ENERGIA

ENERGIA LIVRE DE GIBBS

Keq: Constante de equilíbrio

EXERGÔNICA ou ENDERGÔNICA

acoplamento de energia

reação

Energia Livre Padrão: em condição padrão

alterada de acordo com a concentração de reagentes dentro da célula; maneira de regular o METABOLISMO

Metabolismo

Respiração celular

Divide-se em

Anaeróbica

Aeróbica

Cadeia respiratória

Liberapor meio de

FADH2

NADH

Ciclo do ácido Ciclico

Ciclo de Krebs

Desidrogenase

Isocitrato desidrogenase

Cintratocintase

Glicólise

Fase glicolítica

Fase de Pagamento

A glicose já fosforilada é utilizada dentro da célula

Fase preparatória

Captação do a glicose do meio extracelular para o meio intracelular, por meio de biossinalizadores de insulina, onde fatalmente sera fosforilada

Define-se por

Transformação de matéria em energia

Auto manutenção celular

Se dispõe em

Converter nutrientes e moleculas

Síntese de degradação de Biomoléculas

Obtenção de energia química

Sintese de macro moléculas

Vias metabólicas

Caracteristicas específicas

Ocorre em lugares específicos

São reguladores irreversiíveis.

Reguladas também por

Ação de moléculas específicas

Disponibilidade de substrato ou de um metabolito

Enzimas regulatórias (Alostéricas)

As reações mais recorrentes são

Reação de oxiredução

Reaçõe s de transferencia

Reações de isomerização

Reações de formação

Reações de hidrolise

Reações de ligação (Ligases)

catabólicas

convergente: quebram moléculas

anabólicas

divergentes: moléculas menores para produzir maiores

Biossíntese

Tópico flutuante

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