by Alejandro Urbaneja 1 day ago
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La estructura secundaria se pliega en proteínas esferoidales compactas, solubles en agua, que realizan funciones reguladoras o de transporte, y contienen hélices α, láminas β y giros β.
Las cadenas R polares se localizan en el exterior, permitiendo que estas proteínas sean solubles en agua y en soluciones salinas. Una excepción: proteínas de membrana, hacia la superficie sus aa hidrofóbicos.
Las cadenas R apolares se disponen hacia el interior de la molécula, formando un núcleo compacto hidrofóbico.
Proteínas fibrosas o filamentosas.
Las proteínas fibrosas, insolubles en agua, tienen cadenas polipeptídicas extendidas con alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos y funciones de soporte y protección.
Las chaperonas ayudan al plegamiento correcto de proteínas, facilitan su transporte, degradan las dañadas y protegen el proteoma, participando también en la respuesta inmunitaria.
La estructura terciaria define la función de las proteínas, y alteraciones en el plegamiento pueden causar enfermedades, como el Alzheimer, asociado a proteínas mal plegadas que forman placas seniles en el cerebro.
Enlaces que estabilizan la estructura terciaria
Enlaces no covalentes
Puentes de hidrógeno
Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals
Fuerzas electrostáticas
Enlaces covalentes
Enlace amida
Enlace disulfuro
La estructura secundaria es la disposición espacial de la secuencia de aminoácidos, que se estabiliza por el giro de los carbonos α. Los tipos principales son la hélice α y la conformación β o lámina plegada, con algunas variaciones en diferentes proteínas.
Hélice α
La hélice α es un enrollamiento estabilizado por puentes de hidrógeno entre aminoácidos, con 3,6 aminoácidos por vuelta. Las cadenas laterales quedan hacia el exterior.
Conformación β
La conformación β o lámina plegada se forma por segmentos extendidos de dos cadenas polipeptídicas unidas por puentes de hidrógeno transversales. Adoptan una estructura en zigzag, con las cadenas laterales de los aminoácidos alternando por encima y por debajo de la hoja.
Disposición antiparalela
Direcciones opuestas del N y C terminales. Más estable. Ej: β-queratina, que constituye la fibroína de la seda.
Disposición paralela
Puentes de H entre distintas cadenas peptídicas adyacentes = misma dirección de los extremos N terminal y C terminal.
Estructuras supersecundarias
Los motivos estructurales son agrupaciones estables de estructuras secundarias que se repiten en diferentes partes de la cadena polipeptídica, comunes en proteínas globulares.
Grecas
Meandros
Motivos β α β
Dominios estructurales
Los dominios son unidades compactas y estables de proteínas grandes, formadas por combinaciones de hélices α y láminas β, de entre 40-300 aminoácidos. Se conectan mediante porciones flexibles, como bisagras, y suelen estar relacionados con funciones específicas, como la unión de nucleótidos en algunas enzimas.
Giros β
El giro β permite que la cadena polipeptídica cambie de dirección, con puentes de hidrógeno entre los restos 𝑛 y 𝑛+3. Se encuentra frecuentemente entre segmentos adyacentes y antiparalelos de una lámina β plegada.
Hélice de colágeno
El colágeno, presente en los tejidos conectivos como los tendones, tiene una hélice levógira formada principalmente por prolina e hidroxiprolina. Esta estructura, más extendida que la hélice α, da una vuelta por cada tres aminoácidos y mide 0,29 nm.
La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de aminoácidos, que determina su forma y función. Con 20 aminoácidos, se pueden formar muchas cadenas, y las proteínas suelen tener más de 100 aminoácidos.
La secuencia de aa está determinada genéticamente por la secuencia de nucleótidos del ADN. Muchas enfermedades genéticas = secuencia anormal de aa que altera la estructura primaria y origina proteínas distintas. Lo que altera sus funciones.
Esto permite construir un árbol filogenético de la evolución de esta proteína a medida que aparecen nuevas especies.
Más alejadas evolutivamente, más diferencias en la estructura primaria de proteínas análogas.
GP: un ácido nucleico, ADN o ARN. Ej: ribosomas (con ADN) y cromatina (con ARN).
Fosfoproteínas GP: un ácido fosfórico.Ej: caseína (leche) y vitelina (yema del huevo).
De naturaleza no porfirínica
De naturaleza porfirínica
Peroxidasas, catalasas y citocromos
El grupo prostético hemo, con hierro (Fe³⁺), se encuentra en enzimas y citocromos, que actúan como transportadores de electrones en células aerobias.
Hemoglobina y mioglobina
El grupo prostético hemo, con hierro (Fe²⁺) y color rojo, se encuentra en hemoglobina (eritrocitos) y mioglobina (músculos estriados), donde transportan oxígeno.
Lipoproteínas sanguíneas
Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
Transportan al hígado el colesterol de los tejidos, donde se metaboliza. “Colesterol bueno”.
Lipoproteínas de baja densidad (LDL y VLDL)
Transportan colesterol del hígado e intestino a los tejidos para formar membranas celulares. En exceso, taponan las arterias, conocido como "colesterol malo".
Quilomicrones (QM)
Formados en la mucosa intestinal (enterocitos) por unión de ácidos grasos, glicerina y colesterol. Transportan lípidos adquiridos en la dieta del intestino (a la linfa, a la sangre) a los tejidos: músculo, tejido adiposo e hígado.
Lipoproteínas estructurales
Enzimas
Regulan reacciones químicas como la respiración celular o la replicación del ADN.
Ejemplos incluyen la hormona folículoestimulante (FSH), la hormona tirotropina (TSH) y la hormona luteinizante (LH).
Glucoproteínas integrales de membrana
Asociadas lípidos de la bicapa de las membranas celulares.
Glucoproteínas sanguíneas
Glucoproteínas sanguíneas. Destacan: inmunoglobulinas, el fibrinógeno y las de la membrana de los eritrocitos.
Proteoglucanos
Parte del líquido sinovial, las secreciones mucosas y la pared bacteriana.
Elastina
Es flexible y elástica, recuperando su forma tras una fuerza. Se encuentra en tejidos de órganos sometidos a deformaciones reversibles, como piel, pulmones y vasos sanguíneos.
Fibrina
Interviene en la coagulación sanguínea, forma una entramado insoluble de células sanguíneas llamada coágulo.
Queratinas
Restos del aa cisteína. α-queratinas (piel, pelo, escamas, uñas, lana y cuero). β-queratina (fibras de seda y las telarañas).
Miosina
Contracción muscular.
Colágeno
Es la proteína más abundante en vertebrados, constituyendo más de 1/3 de la proteína total. Forma parte de la matriz extracelular del tejido conjuntivo, presente en piel, cartílagos, huesos, tendones y córnea.
Junto con la miosina, las proteínas responsables de la contracción muscular, la citocinesis y la propulsión de los espermatozoides mediante flagelos.
Se distinguen de las prolaminas en que no coagulan por el calor. Ej: glutenina del trigo.
Protamínas
Básicas, pequeña masa molecular. Asociadas al ADN en los espermatozoides de todos los animales.
Histonas
Las proteínas de baja masa molecular y aminoácidos básicos forman parte de la cromatina, creando estructuras esféricas que enrollan el ADN para formar cromosomas, además de participar en la regulación génica.
Las proteínas globulares grandes incluyen lactoglobulina, ovoglobulina y seroglobulinas. Las α y β-globulinas transportan, y las γ-globulinas son anticuerpos.
Las proteínas regulan la presión osmótica, almacenan aminoácidos y transportan sustancias como hormonas y toxinas. Ejemplos: lactoalbúmina, ovoalbúmina y seroalbúmina.
Escleroproteiías
Glutelinas
Prolaminas
Globulinas
Albúminas
Glucagón
Insulina
Somatostatina
Vasopresina
Oxitocina
El esqueleto del péptido se forma por la secuencia (-NH-CH-CO-). El enlace peptídico elimina el carácter anfótero de los aminoácidos, y las cadenas polipeptídicas pueden ser ácidas o básicas debido a los grupos R y los terminales.
El enlace peptídico, con carácter de doble enlace parcial, limita la rotación y afecta la conformación de los péptidos. Las proteínas tienen propiedades ácidas o básicas y su punto isoeléctrico es el pH donde su carga neta es cero.
Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido, con tres se forma un tripéptido, y con cuatro un tetrapéptido, y así sucesivamente. Debido a que cada péptido tiene un grupo carboxilo y uno amino libres, la cadena puede seguir extendiéndose.
Proteínas. +100 y masas moleculares comprendidas entre 6000 - 1.000.000.
Polipéptidos. 12 - 100 aa.
Oligopéptidos. 2 - 12 aa.
Parte de las paredes celulares bacterianas
Neurotransmisores.
Precursores en el metabolismo.
Histidina (His)
Arginina (Arg)
Lisina (Lys)
Ác.glutámico (Glu)
Ác.aspáratico (Asp)
Tirosina (Tyr)
Asparagina (Asn)
Glucamina (Gln)
Treonina (Thr
Serina (Ser)
Gilicina (Gly)
Cisteína (Cys)
Triptofina Trp)
Fenilalnina (Phe)
Metionina (Met)
Prolina (Pro)
Isoleucina (Lle
Leucina (Leu)
Valina (Val)
Alamina (Ala)
El valor biológico de una proteína depende de los aminoácidos esenciales. Las proteínas animales son completas, mientras que las vegetales pueden complementarse al consumirse juntas.
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un carbono asimétrico, el carbono α. Como consecuencia, los aminoácidos presentan estereoisomería y tienen actividad óptica.
En la naturaleza, todos los aminoácidos son isómeros L. Excepcionalmente, se encuentran D-aminoácidos en los péptidoglucanos y en ciertos antibióticos.
En disolución acuosa, los aminoácidos tienen un comportamiento anfótero, actuando como ácido o base según el pH. A pH fisiológico (~7), predominan los zwitteriones, formas dipolares con el grupo -COOH ionizado y el grupo -NH₂ protonado.
pH aumenta
aa carga negativa: el grupo –NH₃⁺ cede un H⁺ al medio, quedando la carga del grupo –COO⁻.
pH disminuye
aa carga positiva: los H⁺ del medio son captados por el grupo –COO⁻, quedando la carga del grupo –NH₃⁺.
