by Kevin Buitron 4 years ago
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La posibilidad de trabajar con células aisladas permite reducir el número de variables y así, poco a poco se van desentrañando las rutas intracelulares que se activan por distintos ligandos
Cada tipo celular presenta un conjunto específico de proteínas efectoras y proteínas diana
La respuesta depende en gran medida del número de receptores activados
Muchas señales no van a tener efecto alguno sobre ciertas células por el simple hecho de que estas no tienen el receptor específico
Las células están recibiendo continuamente cientos de señales a la vez. Cada molécula señal activará un receptor y este a su vez varias vias de señalización intracelular
La calmodulina es una proteína que actúa como un receptor intracelular de Ca + - Ca/calmodulina - activa quinasas
Pequeñas moléculas que se generan por las enzimas efectoras y/o se acumulan en el interior de la célula como respuesta a una determinada señal extracelular y que pueden difundirse por todo el citoplasma y activar diversas proteínasseñalizadoras
Las consecuencias dependerá de la especificidad del canal ( qué iones deja pasar y el tipo celular)
Neuronas y fibras musculares ( Na estimula, Cl inhibe
El propio dominio intracelular tiene actividad enzimática
Receptores de factores de crecimiento - entrada en mitosis
Tirosina quinasa
Liberación de ácidos gástricos, desarrollo de caracteres sexuales secundarios
Percepción sensitiva: vista, gusto, olfato
Dependiente de contacto
Importante durante el desarrollo y el mantenimiento de los tejidos es la señalización dependiente de contacto.
Respuesta inmune
Neuronal
El tiempo que tardan las señales en llegar a la célula diana puede ser demasiado largo
Adrenalina
Paracrina
La célula emisora y receptora se encuentran próximas.
Óxido Nítrico (NO)
Endócrinas
La célula emisora es una célula secretora capaz de sintetizar hormonas y liberarlas al torrente sanguíneo desde donde se distribuirán por todo el organismo
Insulina - Músculo - hígado (síntesis glucógeno) - adipocitos (bloqueo de lipólisis)
Hormonas
Péptidos
Físicas (Luz)
Nucleótidos
Azúcares
Aminoácidos
Iones
Linfocitos B responden a los antígenos sintetizando anticuerpos (Síntesis de proteínas)
La célula puede iniciar una serie de mecanismos que van a llevar a su muerte, como ruptura de DNA y la degradación de todos los componentes celulares
La ausencia de factores de crecimiento provoca que la célula entre en apoptosis (muerte celular programada)
Implica la síntesis de proteínas que van a constituir las diferentes estructuras celulares
Los factores de crecimiento son señales extracelulares que disparan la progresión del ciclo celular.
El mismo ligando tiene diferentes efecto en tejidos distintos
Según aporte extra de energía
Pasivo
A favor de gradiente (gradiente químico)
Ej: Glucosa en los hepatocitos
Activo
En contra de gradiente (gradiente bioquímico)
Ej: Bomba de sodio-potasio
El transporte activo es necesario para mantener la composición iónica intracelular
Transporta Na al exterior de la célula y K al interior gracias a la e- de la hidrólisis
El gradiente de Na es utilizado por otras bombas de transporte activo secundario
Proteínas Transportadoras
Carrier
Se unen de forma específica a la sustancia que transportan y sufren ca,bios comformacionales que facilitan el paso de un lado a otro de la membrana
Canales Iónicos
Permiten el paso selectivo de iones según su tamaño y u carga.
Transportadores pasivos
Difusión Simple
O2, CO2, moléculas apolares, moléculas polares pequeñas sin carga (agua y glicerol)
No requiere energía
Ruptura de un precursor enzimático puede dar lugar a una forma activa
Con este tipo de inhibición es irreversible, se necesitan otros mecanismos para la inactivación de estas enzimas.
La forma activa de una enzima surge tras la escisión de un fragmento de la cadena polipeptídica de un precursor inactivo
La fosforilación es la modificación reversible mas frecuente
La modificación es reversible por que los grupos de fosfato pueden eliminarse por la acción de otras enzimas.
Estas reacciones están catalizadas por sus correspondientes enzimas específicas
Muchas enzimas cambian su actividad como consecuencia de una modificación covalente en su estructura.
Dependiendo de la enzima, la fosforilación puede dar lugar a una forma más activa o una forma menos activa.
La modificación covalente de una enzima es un mecanismo habitual para regular la actividad de numerosas enzimas.
El modelo concertado en ausencia de ligando, existe un equilibrio entre dos conformaciones de la enzima
El modelo secuencial, el ligando se une a la primera subunidad se produce un cambio de conformación
La mayoría de las enzimas alostéricas son oligoméricas y están formadas por subunidades.
Los ligandos inducen un cambio de conformación que puede aumentar o disminuir la afinidad de la enzima por el sustrato.
La actividad de algunas enzimas se modula mediante la unión de uno o mas ligandos.
Presencia de grupos catalíticos específicos permite crear rutas alternativas de menor energía de activación
Energía de fijación proporciona especificidad y catálisis
Una energía de activación menor significa una velocidad de reacción mayor
La vía que pasa de un estado inicial a uno final no altera la espontaneidad de la reacción
Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando vías alternativas de menor energía de activación
Las enzimas catalizan reacciones mediante la formación de un complejo enzima-sustrato que estabiliza el estado de transición
Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima.
En las reacciones catalizadas por enzimas, el estado de transición es inestable
El sustrato interacciona con el centro activo de la enzima y se forma un complejo enzima-sustrato.
Las enzimas (E) aceleran las reacciones biológicas actuando sobre sustratos (S) específicos que se van a transformar en el producto (P) de la reacción (E+S-E+P)
Muchas son productos derivados de vitaminas
Las coenzimas son necesarias para transportar de forma transitoria grupos funcionales durante la reacción catalizada por la enzima
Numerosas enzimas utilizan cationes como cofactores
Numerosas enzimas tienen un componente no proteico.
6. Ligasas
Catalizan la formación de enlaces carbono-carbono, requieren energía de la hidrólisis ATP.
5. Isomerasas
Catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un doble enlace dentro de la molécula
4. Liasas
Catalizan la escisión reversible de enlaces como carbono-carbono como en el caso de las aldosas.
3. Hidrolasas
Tipo especial de transferasas que transfieren un grupo -OH desde el agua a otro sustrato
2. Transferasas
Transfieren un grupo químico de una molécula a otra.
1. Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de óxido reducción
