Desnaturalización proteíca

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Por adición de clorhidrato de guanidina

Por adición de urea

1. Supone la fijación preferencial de la urea y el GuHCl a la proteína desnaturalizada.

2. Implica la solubilización de los restos aminoacídicos hidrófobos en las disoluciones de urea y GuHCl.

Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de urea y GuHCl) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína

Cambio en la constante dieléctrica del medio

Fuerza iónica

las proteínas disueltas en un sistema acuoso sufren cambios en su estructura cuando son trasladadas a un sistema con un solvente distinto

hay dos mecanismos principales que explican esta desnaturalización

La unión directa del solvente orgánico a la molécula de la proteína

A pH neutro, la mayor parte de las proteínas están negativamente cargadas.

A valores de pH extremos, las fuertes repulsiones electrostáticas intermoleculares causadas por la elevada carga neta determinan el hinchamiento y el desplegamiento de las moléculas proteicas

Disolvente

pH

Temperatura

Afecta la estabilidad de las interacciones no-covalentes de la estructura tridimensional

Se aplica calor para facilitar la digestión de proteínas

¿Cómo afectan estos factores en la proteína?

La composición del disolvente (agente químico)

La temperatura (agente físico)

La fuerza iónica (agente químico)

Modificaciones del pH (agente químico)

La desnaturalización no implica una hidrólisis del enlace peptídico.

pérdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria.

Desnaturalización proteíca

Factores

Los factores que provocan la desnaturalización de una proteína se clasifican en físicos y químicos

¿Qué es?

La estructuración se aleja de la forma nativa debido a un cambio en su conformación tridimensional

No hay cambios en la estructura primaria

conllevando un aumento en la entropía de las moléculas trayendo como consecuencia