Inhibición enzimática y Regulación de enzimas

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luonut Josue Enoc Valenzuela Garcia

4. Salazar L, Guerrero M. Caracterización, clasificación y usos de las enzimas [Internet]. Scielo. 2021 [cited 29 June 2021]. Available from: http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0864-03002020000400017

Inhibidores reversibles

Se une a una enzima diferente del sitio activo.

Inhibición enzimática y Regulación de enzimas

Inhibición enzimática

Inhibidores enzimáticos

Muchos medicamentos son usados, además de pesticidas y herbicidas

Un desequilibrio metabólico puede ser corregido

El bloqueo de una enzima puede matar un patógeno.

Moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad.

Inhibición suicida

Formación de urato.

Esta inhibición puede modificar.

Cualquier porción de una enzima.

Impide la actividad catalítica de la enzima.

Reacciona con una enzima formando:

Un enlace covalente.

Que no se puede dividir o separar con facilidad.

Se disocian de la enzima con una velocidad lenta.

Por lo tanto son irreversibles.

Inhibición no competitiva

Glucolisis.

El grado de inhibición depende de la concentración del inhibidor.

No llegara a su velocidad máxima, incluso en presencia de mucho sustrato.

El inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo.

Los inhibidores que se unen al sitio catalítico a cierta distancia del sitio de unión al sustrato son:

Inhibidores alostéricos.

Inhibición competitiva

Síntesis de dTMP.

Síntesis de colesterol.

Si un inhibidor es competitivo:

Cabe recalcar que si hay mucho sustrato será beneficioso.

Prioritariamente si hay suficiente sustrato.

Debido a que la enzima de cualquier forma puede alcanzar la velocidad máxima de reacción.

Bajara la velocidad de reacción cuando no hay mucho sustrato.

El inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en un momento dado.

Inhibidor compite con el sustrato por su unión al sitio activo.

Con altas concentraciones de sustrato el inhibidor se queda fuera.

El sustrato y el inhibidor no pueden unirse al mismo tiempo.

Bibliografías:

3. Ruiz N, Solís C. ALGUNAS PROPIEDADES CINÉTICAS [Internet]. Redalyc.org. 2021 [cited 29 June 2021]. Available from: https://www.redalyc.org/pdf/3719/371937618003.pdf

2. Zabala D, Martínez A. ACTIVIDAD INHIBITORIA SOBRE LA ENZIMA [Internet]. Scielo. 2021 [cited 29 June 2021]. Available from: http://www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0121-40042008000200012

1. Ronner P. Netter bioquímica esencial. Barcelona-España; 2020.

Regulación de enzimas

Regulación Genética

Proceso de activación y desactivación de los genes.

asegura que los genes

modificación química

mediante

asociación con proteínas reguladoras.

se presenten en el momento adecuado

etapas tempranas

células asumen funciones especificas

Modificación covalente

Pueden ser

Irreversibles

grupos diferentes

un mismo grupo modificador

reversibles

múltiples

efectos muy variados

antagónicos

gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa

carácter dominante

activadora

sinérgicos

únicas

La regulación covalente y la alostérica

La regulación covalente

tiene una ventaja que no tiene la alostérica

presenta el fenómeno de ampliación

No obstante

la regulación covalente

el cual no se produce en la regulación alostérica

representa un gasto energético

presentan la misma eficacia

Suele ser un fosfato

en el ciclo fosforilación-desfosforilación

esta asociado

nitrosilación

tirosil-proteína kinasa

seril-(treonil)-proteina Kinasa

Las principales modificaciones

que conducen a una modificación de la actividad enzimática.

activa <---> inativa

ADP-ribosilación

uridilación

destilación

Adenilación

deadenilación

Acetilación

desacetilación

Fosforilación

desfosforilación

Consiste en la adición o separación de

Por la acción de enzimas

Protein quinasa

un grupo funcional

Muchas enzimas reguladoras

esta controlada por la modificación covalente

constituye

a un nivel superior de información molecular.

a un nivel nuevo

Es el mecanismo

Incrementa la variedad de los precursores

forma selectiva

determina el lugar y el momento de su actividad

modifica sus interacciones con otras moléculas

aporta a propiedades nuevas

modula funciones y otras propiedades de las proteínas

el cual la unión por enlace covalente de un grupo químico a la enzima.

que produce una variacion

en la velocidad de reacción

provoca un cambio conformacional

Regulación alostérica

HEMOGLOBINA

No es enzima alostérica

Sin embargo

Tiene varios sitios activos

Se une al oxígeno

También en los demás sitios activos

Muestra cooperatividad

En el transporte de O2

Proteína que transporta oxígeno a la sangre

No cataliza una reacción

Cooperatividad

Sustrato sirve como activador

Aumenta la actividad de otro sitio activo

Se une al sitio activo

Enzimas alostéricas

Pripiedades únicas

papel crucial

Regulación del metabolismo

señalización celular

Contituidos

una o más subunidades

Cadena cuaternaria

Cademas polipeptídicas

Cambiar conformación

Modularor

Efector

Casos de regulación alostérica

Algunos: inhibición competitiva

Casi todos: Inhibición no competitiva

Forma de regulación

Lugar de unión

Sito alostérico.

Activador o inhibidor

Molécula reguladora