COMPOSICION QUIMICA Y ORGANIZACION DE LAS PROTEINAS Y ENZIMAS DE LAS CELULAS
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Carga de las proteínas
Punto Isoeléctrico
El punto isoeléctrico corresponde al valor de pH en el que una proteína no presenta carga neta, es decir, su carga total es neutra.
Influencia del PH
El pH influye en la carga de las proteínas, ya que modifica la disociación de sus grupos ácidos y básicos.
Uniones quimicas
Estabilidad de la estructura molecular
La presencia de múltiples interacciones no covalentes dentro de una molécula ayuda a mantener su estabilidad estructural.
Uniones no covalentes
Fuerza FisicoQuímica
La estabilidad de la estructura molecular .
Las fuerzas físicoquímicas son las responsables de la disociación de las uniones no covalentes.
Puentes de Hidrogeno
Los enlaces de hidrógeno son interacciones débiles que se establecen entre un átomo de hidrógeno y otro átomo con alta electronegatividad.
Uniones covalentes
Las uniones covalentes surgen cuando un par de átomos comparte electrones entre sí.
Otros componentes químicos
Dólicol y ubiquinona
El dolicol y la ubiquinona son moléculas compuestas por unidades de isopreno y desempeñan funciones esenciales dentro de las células.
Colesterol
El colesterol es un compuesto orgánico, una sustancia grasa, que se encuentra en las membranas celulares y se deriva de
un compuesto de 17 carbonos.
PROTEINAS
Formacion de las proteínas
Las proteínas se generan mediante enlaces peptídicos que se establecen entre los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos, dando lugar a una cadena de tipo proteico.
Tipos de aminoácidos
AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES Y NO POLARES
Los aminoácidos neutros con cadenas polares tienen afinidad por el agua (son hidrofílicos), mientras que aquellos con cadenas no polares tienden a evitarla (son hidrofóbicos).
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS
Los aminoácidos de tipo ácido poseen un grupo carboxilo extra en su cadena lateral, mientras que los aminoácidos básicos cuentan con un grupo amino adicional en esa misma región.
Estructura de los aminoácidos
Los aminoácidos son los monómeros que
componen las proteínas y están formados por un grupo carboxilo, un grupo amino y un residuo lateral.
Estructura cuaternaria
Ejemplos Hemoglobina
combinación de polipéptidos
Estructura terciaria
Proteinas Globulares
Proteinas Fibrosas
Plegamientos
Estructura secundaria
Hoja plegada SS
Hélice A
Configuración espacial
Estructura primaria
Uniones covalentes
Puentes de hidrogeno
Secuencia de aminoácidos
Cofactores
Metal o Grupo prostético
En ciertas situaciones, el cofactor de una enzima puede ser un metal o un grupo prostético que se encuentra unido covalentemente a la proteína
Coenzimas
Ciertas enzimas necesitan la ayuda de coenzimas para poder llevar a cabo su función
ENZIMAS
KFKFKRK
nomenclatura
Las enzimas son nombradas segun el sustrato el cual modifican o la actividad que realizen
ESPECIFIDAD
Las enzimas presentan una gran especifidad, ya que solo pueden actuar sobre un sustrato en particular
FUNCION CATALIZADORA
Las enzeimas son las encargadas de la aceleración de las reacciones quimicas sin modificarse
